galectin-16 Aktivatoren

Gängige galectin-16 Activators sind unter underem Lactose CAS 63-42-3 und TD-139 CAS 1450824-22-2.

Galectin-16 kann seine Aktivität durch verschiedene molekulare Wechselwirkungen beeinflussen, vor allem durch die Bindung an seine Kohlenhydrat-Erkennungsdomäne (CRD). β-Laktose, ein Disaccharid, das aus Glukose und Galaktose besteht, kann Galectin-16 über seine CRD binden, was zur Aktivierung der Lektinfunktionen des Proteins führt. In ähnlicher Weise kann Thiodigalactosid, ein synthetisches Disaccharid, mit dem CRD von Galectin-16 interagieren und so dessen Aktivierung auslösen. Dieser Aktivierungsmechanismus wird auch bei N-Acetyllactosamin beobachtet, einer Verbindung, die die Lektinaktivität von Galectin-16 durch direkte Bindung an dieses erleichtern kann. Methyl-β-D-galactopyranosid ist ein weiterer Aktivator, der spezifisch mit Galectin-16 interagiert und dessen Lektinaktivität verstärkt. Die CRD von Galectin-16 wird weiter durch Lactulose, einen synthetischen Zucker, der eine Affinität für das Protein hat, und Phenyl-β-D-Galactopyranosid aktiviert, das Galectin-16 anspricht, um die Aktivierung einzuleiten.

Zusätzlich zu diesen Aktivatoren können spezifische antigene Determinanten wie das fucosylierte Thomsen-Friedenreich-Antigen Galectin-16 über dessen CRD ansprechen und zur Aktivierung führen. Selbst Galektin-Inhibitoren wie TD139 können unter bestimmten Bedingungen an Galektin-16 binden und es aktivieren. PNP-GalNAc, ein synthetisches Substrat für Glykosyltransferasen, wird von Galectin-16 erkannt und vermittelt dessen Aktivierung, was die Rolle des Proteins bei der Glykanerkennung und -bindung unterstreicht. Die Glykanstruktur von Lacto-N-Fucopentaose III bietet auch eine Bindungsschnittstelle für Galectin-16 und aktiviert es dadurch bei Zelladhäsionsprozessen. Darüber hinaus können die natürlichen Glykanstrukturen von ABH-Blutgruppensubstanzen, die Fucose- und GalNAc-Reste enthalten, Galectin-16 durch ihre Interaktion mit dem CRD des Proteins aktivieren. Schließlich hat das Disaccharid 3'-Sulfo-Lewis A, ein sulfatiertes Kohlenhydrat, eine hohe Affinität für Galectin-16 und führt zur Aktivierung des Proteins, was die Bedeutung posttranslationaler Modifikationen wie Sulfatierung bei der Modulation der Galectin-16-Aktivität unterstreicht.