FLJ46838 Aktivatoren

Gängige FLJ46838 Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Okadaic Acid CAS 78111-17-8 und Anisomycin CAS 22862-76-6.

Chemische Aktivatoren von FLJ46838 können seine Aktivität über verschiedene intrazelluläre Signalwege beeinflussen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert die Proteinkinase C, die an einer Vielzahl von zellulären Prozessen beteiligt ist. Nach der Aktivierung kann die Proteinkinase C FLJ46838 phosphorylieren, was seine Konformation verändert oder Wechselwirkungen mit anderen Molekülen ermöglicht und so seine Aktivität verändert. In ähnlicher Weise erhöht Forskolin den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die PKA kann spezifisch Serin- und Threoninreste an Proteinen wie FLJ46838 phosphorylieren, wenn es sich tatsächlich um ein Substrat für die PKA handelt, und dadurch seine Funktion modulieren. Ionomycin erleichtert den Transport von Kalziumionen durch die Zellmembranen und erhöht so die intrazelluläre Kalziumkonzentration, was kalziumabhängige Kinasen aktivieren kann. Diese Kinasen können FLJ46838 phosphorylieren, wodurch sich sein Aktivitätszustand ändert. Eine weitere Chemikalie, Okadasäure, hemmt die Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu einer anhaltenden Proteinphosphorylierung führt und möglicherweise die Aktivität der Kinasen, die FLJ46838 phosphorylieren, erhöht.

Anisomycin, das die Proteinsynthese hemmt, aktiviert auch stressaktivierte Proteinkinasen wie JNK und p38 MAP-Kinase. Diese Kinasen können FLJ46838 als Reaktion auf Stresssignale angreifen. LY294002 kann durch Hemmung der Phosphoinositid-3-Kinasen (PI3K) zur Aktivierung alternativer Signalwege führen, die FLJ46838 phosphorylieren und aktivieren könnten. Rapamycin, ein Inhibitor des mTOR-Signalwegs, kann ebenfalls zur Aktivierung alternativer kompensatorischer Signalwege führen, an denen möglicherweise Kinasen beteiligt sind, die auf FLJ46838 wirken. In ähnlicher Weise aktiviert 6-Benzylaminopurin Cyclin-abhängige Kinasen, die mit FLJ46838 interagieren könnten, wenn es eine Rolle bei der Regulierung des Zellzyklus spielt. Thapsigargin stört durch Hemmung der SERCA-Pumpe die Kalziumhomöostase, was möglicherweise zur Aktivierung von FLJ46838 durch kalziumabhängige Phosphorylierung führt. Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, aktiviert die PKA, die FLJ46838 direkt phosphorylieren kann. Phosphatidsäure, die als zweiter Botenstoff fungiert, kann den mTOR-Signalweg aktivieren und anschließend Proteine wie FLJ46838 beeinflussen. Schließlich hemmt Calyculin A, ähnlich wie Okadainsäure, Serin/Threonin-Proteinphosphatasen und hält FLJ46838 möglicherweise in einem phosphorylierten und aktiven Zustand.