Die als Fbxw13-Inhibitoren bezeichnete Klasse besteht aus chemischen Verbindungen, die in das Ubiquitin-Proteasom-System und damit verbundene zelluläre Funktionen eingreifen und möglicherweise die Aktivität von Fbxw13 beeinträchtigen. Diese Verbindungen hemmen Fbxw13 zwar nicht direkt, aber ihre Wirkung auf das Ubiquitin-Proteasom-System kann den Abbau von Proteinen, die Ziele von Fbxw13 sind, verändern. Wirkstoffe wie MG132, Bortezomib, Lactacystin und Epoxomicin hemmen die Fähigkeit des Proteasoms, ubiquitinierte Proteine abzubauen, was sich möglicherweise indirekt auf die Funktion von Fbxw13 auswirkt, indem es zu einer Anhäufung seiner Substrate kommt. PYR-41 und MLN4924 (Pevonedistat) hemmen Enzyme, die für den Ubiquitinierungsprozess selbst entscheidend sind, was zu einer verringerten Ubiquitinierung von mit Fbxw13 assoziierten Proteinen führen kann.
Darüber hinaus wirken Wirkstoffe wie Nutlin-3, Celastrol und Thalidomid auf Protein-Protein-Wechselwirkungen und Stressreaktionen, die dem Ubiquitinierungsprozess vorgeschaltet oder parallel dazu ablaufen. Indem sie diese Interaktionen und Reaktionen modulieren, können sie indirekt den Umsatz von Proteinen beeinflussen, die Fbxw13 für die Ubiquitinierung und den anschließenden Abbau anvisieren kann. Die Verwendung dieser Verbindungen gibt Aufschluss über die Mechanismen, mit denen Fbxw13 die Ubiquitinierung und Stabilität von Proteinen reguliert, sowie über die umfassendere Rolle von Fbxw13 innerhalb der Zelle.
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