FAM71E1 Aktivatoren

Gängige FAM71E1 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und (-)-Epinephrine CAS 51-43-4.

FAM71E1 kann die Aktivität des Proteins über verschiedene intrazelluläre Signalwege und Mechanismen beeinflussen. Forskolin z. B. wirkt direkt auf die Adenylylcyclase, die die Umwandlung von ATP in cAMP katalysiert. Der Anstieg des cAMP-Spiegels aktiviert die Proteinkinase A (PKA), ein Schlüsselenzym, das FAM71E1 phosphorylieren kann, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise erhöht Dibutyryl-cAMP, ein synthetisches Analogon von cAMP, das die Zellmembranen leicht durchdringen kann, die PKA-Aktivität in den Zellen, was die Phosphorylierung und Aktivierung von FAM71E1 weiter fördert. Epinephrin erhöht ebenfalls den cAMP-Spiegel, indem es adrenerge Rezeptoren anspricht, die PKA aktiviert und den Phosphorylierungsprozess von FAM71E1 erleichtert. Andererseits erhöht IBMX den cAMP-Spiegel indirekt, indem es Phosphodiesterasen hemmt, Enzyme, die für den cAMP-Abbau verantwortlich sind, was ebenfalls zur Aktivierung von FAM71E1 durch PKA-vermittelte Phosphorylierung beiträgt.

Weitere Wirkmechanismen sind die Beeinflussung des zellulären Kalziumspiegels und die Hemmung von Proteinphosphatasen. Ionomycin wirkt als Kalziumionophor und erhöht die intrazelluläre Kalziumkonzentration, die kalziumabhängige Kinasen aktivieren kann, die wiederum FAM71E1 phosphorylieren und aktivieren können. Thapsigargin, das die SERCA-Pumpe hemmt, stört die Kalziumhomöostase auf ähnliche Weise, was möglicherweise zur Aktivierung von FAM71E1 über kalziumvermittelte Signalwege führt. Okadasäure und Calyculin A führen durch Hemmung der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A zu einer Anhäufung phosphorylierter Proteine und halten dadurch FAM71E1 in einem aktivierten Zustand. PMA wirkt durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC), die FAM71E1 phosphorylieren kann, obwohl dies vom spezifischen zellulären Kontext und den vorhandenen Regulationsmechanismen abhängt. Schließlich verändern Anisomycin durch die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen und Cyclosporin A durch die Hemmung von Calcineurin die Phosphorylierungsdynamik in der Zelle, was zur Aktivierung von FAM71E1 führen kann. Jede Chemikalie führt durch ihre unterschiedliche molekulare Wirkung zu einer Veränderung der Aktivität von FAM71E1 durch Phosphorylierung, einer posttranslationalen Modifikation, die die Funktion des Proteins regulieren kann.