FAM118B-Inhibitoren umfassen eine Vielzahl chemischer Verbindungen, die direkt oder indirekt die funktionelle Aktivität von FAM118B beeinflussen, indem sie auf spezifische Signalwege oder zelluläre Prozesse abzielen. Staurosporin hemmt bekanntermaßen die Proteinkinase C, die eine wichtige Rolle bei der Phosphorylierung zahlreicher Substrate in der Zelle spielt. Wenn die Funktionalität von FAM118B von Phosphorylierungsvorgängen abhängt, die von der Proteinkinase C oder damit verbundenen Kinasen vermittelt werden, würde Staurosporin seine Aktivität behindern. LY294002 und Wortmannin würden als PI3K-Inhibitoren den PI3K/AKT-Weg wirksam einschränken. Wenn FAM118B an diesem Weg beteiligt ist oder durch PI3K/AKT-Signale reguliert wird, würde die Hemmung dieses Weges zu einer Verringerung der Aktivität von FAM118B führen. Die MEK-Inhibitoren U0126 und PD98059 unterbrechen den MAPK/ERK-Signalweg, was, wenn die Aktivität von FAM118B davon abhängt, zu seiner funktionellen Hemmung führen würde. In ähnlicher Weise zielen SB203580 und SP600125 auf die p38-MAPK- bzw. JNK-Signalwege ab und würden FAM118B hemmen, wenn es funktionell in diese Stressreaktions- und apoptotischen Signalkaskaden eingebunden ist.
Rapamycin, ein Inhibitor des mTOR-Signalwegs, würde die Aktivität von FAM118B vermindern, wenn der mTOR-Signalweg es moduliert. Da mTOR eine Vielzahl von Zellfunktionen, einschließlich Wachstum und Proliferation, steuert, könnte die Unterdrückung dieses Weges zu einer Verringerung der FAM118B-Aktivität führen. PP2 könnte als Inhibitor von Kinasen der Src-Familie Signalereignisse behindern, die für die funktionelle Aktivität von FAM118B wesentlich sind, wenn man davon ausgeht, dass die Src-Kinase-Signalisierung stromaufwärts von FAM118B liegt. Die Rolle von Bortezomib bei der Hemmung des Proteasoms könnte sich indirekt auf die Aktivität von FAM118B auswirken, indem es zu einer Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen und einer Veränderung des Proteinumsatzes führt, zu denen auch Proteine gehören könnten, die FAM118B regulieren.
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