FAM115C Aktivatoren

Gängige FAM115C Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, 8-Bromo-cAMP CAS 76939-46-3, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Thapsigargin CAS 67526-95-8.

FAM115C-Aktivatoren umfassen ein Spektrum chemischer Verbindungen, die eine Vielzahl biochemischer Prozesse in Gang setzen, die letztlich zu einer erhöhten funktionellen Aktivität von FAM115C führen. So üben beispielsweise Verbindungen wie Forskolin und 8-Bromo-cAMP ihre Wirkung aus, indem sie den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöhen, was zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) führt. Da FAM115C ein Substrat für PKA sein könnte, könnten diese Aktivatoren seine Phosphorylierung und Aktivierung fördern. Das Diacylglycerin-Analogon PMA, das für die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) bekannt ist, und Sphingosin-1-phosphat, das die Signalübertragung durch G-Protein-gekoppelte Rezeptoren moduliert, haben beide das Potenzial, Signalkaskaden in Gang zu setzen, die in der Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von FAM115C gipfeln, wenn man davon ausgeht, dass es eine regulatorische Beziehung zwischen PKC oder GPCR-Wegen und FAM115C gibt. Darüber hinaus erhöhen die Ionophore Ionomycin und A23187 (Calcimycin) den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch möglicherweise kalziumabhängige Kinasen ausgelöst werden, die FAM115C phosphorylieren und aktivieren können.

Die Modulation der intrazellulären Phosphorylierungszustände ist ein gemeinsames Thema unter den FAM115C-Aktivatoren, wie die Verwendung von Chemikalien wie Thapsigargin und Okadainsäure zeigt. Thapsigargin stört die Kalziumhomöostase, indem es die Ca2+-ATPase des sarko/endoplasmatischen Retikulums hemmt, was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziums führt, der nachgeschaltete Kinasen aktivieren kann. Im Gegensatz dazu hemmt Okadainsäure die Wirkung von Proteinphosphatasen und hält Proteine in einem phosphorylierten Zustand, der die Aktivierung von FAM115C begünstigen könnte. Darüber hinaus können Fettsäuren wie Ölsäure die Membrandynamik und die Proteininteraktionen verändern und so möglicherweise ein Umfeld schaffen, das die Aktivierung von FAM115C begünstigt. Epigallocatechingallat (EGCG) und Anisomycin führen durch die Hemmung von Kinasen und die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen weitere Regulierungsebenen ein, die möglicherweise die Aktivität von FAM115C über diese Wege verstärken. Schließlich bietet die Fähigkeit von Zinkpyrithion, MAPK-Signale zu aktivieren, einen weiteren Weg, über den FAM115C phosphoryliert und aktiviert werden könnte, was die vielfältigen und doch miteinander verbundenen Wege unterstreicht, über die diese Aktivatoren ihren Einfluss auf die FAM115C-Funktion ausüben.