Etohi1 Aktivatoren

Gängige Etohi1 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren von Etohi1 spielen eine entscheidende Rolle für seinen Phosphorylierungszustand und die anschließende Aktivierung durch verschiedene Signalwege. Forskolin wirkt auf Etohi1, indem es den intrazellulären cAMP-Spiegel erhöht, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA ist dafür bekannt, dass sie eine Vielzahl von Proteinen phosphoryliert; wenn also Etohi1 ein Substrat für PKA ist, würde dies zu seiner Phosphorylierung und Aktivierung führen. Ähnlich wirkt PMA durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC), die ebenfalls Proteine zur Phosphorylierung ansteuert. Wenn Etohi1 von PKC erkannt wird, würde die Wirkung von PMA zu seiner Phosphorylierung führen. Ionomycin kann durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die Etohi1 für die Phosphorylierung anvisieren können, wenn es in ihre Substratspezifität fällt.

Einen weiteren Beitrag zur Regulierung des Aktivierungszustands von Etohi1 leisten Calyculin A und Okadainsäure, die beide Proteinphosphatasen hemmen, Schlüsselenzyme, die für die Umkehrung der Phosphorylierung verantwortlich sind. Ihre hemmende Wirkung würde daher Etohi1 in einem phosphorylierten und aktiven Zustand halten, wenn es normalerweise durch Phosphorylierung reguliert wird. Anisomycin entfaltet seine Wirkung durch die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen, was zur Phosphorylierung von Etohi1 führen könnte, wenn es ein geeignetes Ziel ist. Insulin kann über seinen Rezeptor den PI3K/Akt-Signalweg aktivieren, wobei die Akt-Kinase das Potenzial hat, Etohi1 zu phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise kann das Vorhandensein von Wasserstoffperoxid Kinasen aktivieren, die Etohi1 phosphorylieren können, während 1,2-Dioleoyl-sn-glycerol (DAG) spezifische PKC-Isoformen direkt aktiviert, die Etohi1 für die Phosphorylierung anvisieren könnten. Sowohl Spermin durch Beeinflussung zellulärer Kinasen als auch Zinkpyrithion durch Aktivierung von Stressreaktionswegen können zum Phosphorylierungszustand und zur Aktivierung von Etohi1 beitragen, wenn es sich in ihrem Substratbereich befindet.