EGFL5 Aktivatoren

Gängige EGFL5 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, PMA CAS 16561-29-8, LY 294002 CAS 154447-36-6 und PD 98059 CAS 167869-21-8.

Forskolin und IBMX erhöhen den Gehalt an zyklischen Nukleotiden und stimulieren dadurch Proteinkinasen wie PKA, die Proteine, die mit EGFL5 interagieren oder es regulieren, phosphorylieren und damit modulieren können. Die Proteinkinase C, ein zentrales Signalmolekül in zahlreichen Stoffwechselwegen, wird durch Verbindungen wie PMA aktiviert. Diese Aktivierung kann zu einer Reihe von Phosphorylierungsereignissen führen, die die Regulierung von Proteinen innerhalb der gleichen Signalwege wie EGFL5 beeinflussen. Andererseits spielt Kalzium eine grundlegende Rolle bei der zellulären Signalübertragung, und Verbindungen wie Thapsigargin und Ionomycin stören die Kalziumhomöostase entweder durch Hemmung der Kalziumpumpen oder durch direkte Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels. Diese Störungen können kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die ihrerseits die Aktivität von EGFL5 modulieren können.

Inhibitoren wie LY294002 und PD98059 zielen auf spezifische Kinasen wie PI3K bzw. MEK ab. Durch die Hemmung dieser Kinasen können die Chemikalien den Phosphorylierungsstatus von Schlüsselproteinen in Signalkaskaden verändern, die sich mit den EGFL5 regulierenden Stoffwechselwegen überschneiden. In ähnlicher Weise modulieren SB203580 und SP600125 die Aktivität von MAP-Kinasen, die für eine Vielzahl von zellulären Prozessen von zentraler Bedeutung sind, darunter auch solche, die die Aktivität von EGFL5 beeinflussen könnten. Durch die Aktivierung von AMPK beeinflusst AICAR Stoffwechselwege, die sich mit Signalwegen überschneiden können, die an der EGFL5-Regulierung beteiligt sind. Darüber hinaus ist die Aufrechterhaltung eines bestimmten Phosphorylierungszustands für die Regulierung vieler Proteine von entscheidender Bedeutung, und Okadasäure erreicht dies durch die Hemmung der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, wodurch möglicherweise Phosphorylierungszustände aufrechterhalten werden, die eine EGFL5-Aktivierung begünstigen.