Ube2d4, bekannt als Ubiquitin-konjugierendes Enzym E2D 4, spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Ubiquitinierung von Proteinen. Es wird vorausgesagt, dass es die Aktivität des Ubiquitin-konjugierenden Enzyms ermöglicht, und man geht davon aus, dass es stromaufwärts von oder innerhalb von Protein-Ubiquitinierungsprozessen wirkt. Das komplizierte Netzwerk chemischer Aktivatoren, das in der Tabelle dargestellt ist, zeigt die verschiedenen Wege und Mechanismen, die die Aktivierung von Ube2d4 beeinflussen. Pyrvinium-Pamoat zielt auf die Wnt/β-Catenin-Signalisierung ab, während Dorsomorphin den AMPK/mTOR-Signalweg moduliert und damit indirekt Ube2d4 stimuliert. Nordihydroguaiaretic Acid, über den Nrf2-Keap1-Signalweg, und SB202190, über die Hemmung von p38 MAPK, tragen ebenfalls zur Ube2d4-Aktivierung bei, indem sie die damit verbundenen zellulären Prozesse beeinflussen.
Ruxolitinib, BAY 11-7082 und Perifosin wirken als indirekte Aktivatoren über den JAK/STAT-, NF-κB- bzw. PI3K/Akt-Weg. Darüber hinaus unterbricht 6-Aminonicotinamid die NAD+/SIRT1/AMPK-Achse, und TAK-242 beeinflusst den TLR4/NF-κB-Weg, wobei beide indirekt die Ube2d4-Aktivität erhöhen. Brefeldin A stört den ER-zu-Golgi-Transport, verändert den ER-Stress und den UPR-Signalweg und trägt so zur Aktivierung von Ube2d4 bei. AZD5363 schließlich moduliert die PI3K/AKT/mTOR-Signalkaskade und aktiviert dadurch indirekt Ube2d4. Dieses vielfältige Spektrum an chemischen Modulatoren bietet Einblicke in potenzielle Strategien zur Beeinflussung der Ube2d4-Funktion in spezifischen zellulären Kontexten.
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