DPP7 Inhibitoren

Gängige DPP7 sind unter underem A 68930 hydrochloride CAS 130465-39-3, Vildagliptin CAS 274901-16-5, Diprotin A, Canagliflozin CAS 842133-18-0 und Dipeptidylpeptidase IV Inhibitor IV, K579 CAS 440100-64-1.

Dipeptidylpeptidase 7, abgekürzt DPP7, gehört zu einer Klasse von Enzymen, die als Dipeptidylpeptidasen (DPP) bekannt sind und eine entscheidende Rolle bei der Regulierung des Peptidstoffwechsels und der Homöostase im menschlichen Körper spielen. DPP7 ist eine Exopeptidase, das heißt, sie spaltet Dipeptide vom N-Terminus verschiedener Peptidsubstrate ab. Strukturell gehört DPP7 zur S46-Familie der Serinproteasen und zeichnet sich durch das Vorhandensein einer katalytischen Triade aus Serin-, Aspartat- und Histidinresten aus, die für seine enzymatische Aktivität wesentlich ist.

DPP7 ist hauptsächlich im Zytoplasma von Zellen zu finden, mit besonders hoher Expression in Immunzellen wie Lymphozyten und Monozyten sowie im Magen-Darm-Trakt und verschiedenen anderen Geweben. Dieses Enzym ist am Abbau und an der Regulierung von Peptiden beteiligt und spielt eine entscheidende Rolle bei der Modulation von Peptidsignalen und Immunreaktionen. DPP7 zielt speziell auf Dipeptide mit Prolin oder Alanin am N-Terminus ab und spaltet sie, um freie Aminosäuren freizusetzen. Auf diese Weise trägt DPP7 zur Aufrechterhaltung der Peptidhomöostase bei, indem es die Anhäufung bioaktiver Peptide hemmt, die zelluläre Prozesse beeinflussen könnten. Darüber hinaus kann die Aktivität von DPP7 die Bioverfügbarkeit und Aktivität von Peptiden beeinflussen, die an der Immunregulation, der Zellsignalisierung und anderen physiologischen Prozessen beteiligt sind. Seine Rolle im Peptidstoffwechsel unterstreicht die Bedeutung von DPP7 für die Aufrechterhaltung des zellulären und systemischen Gleichgewichts, auch wenn weitere Forschungen erforderlich sind, um seine Funktionen und Regulierungsmechanismen vollständig aufzuklären.