Die chemische Klasse der Dia-2-Inhibitoren umfasst Verbindungen, die indirekt die Funktion von DIAPH2 modulieren, indem sie auf das Aktin-Zytoskelett und damit verbundene zelluläre Prozesse abzielen. Diese Inhibitoren zielen nicht direkt auf DIAPH2 ab, sondern beeinflussen das zelluläre Umfeld und die Mechanismen, in denen DIAPH2 wirkt. Verbindungen wie Cytochalasin D, Latrunculin A, Swinholide A, Jasplakinolide und Phalloidin zielen auf die Aktinpolymerisation und die Filamentstabilisierung ab. Da DIAPH2 an der Organisation des Aktinzytoskeletts beteiligt ist, können diese Verbindungen möglicherweise die Rolle von DIAPH2 bei der Aktindynamik stören. So hemmen beispielsweise Cytochalasin D und Latrunculin A die Aktinpolymerisation, die für die von DIAPH2 vermittelte Reorganisation des Zytoskeletts entscheidend ist.
Andere Inhibitoren, darunter CK-666, SMIFH2, Blebbistatin, Y-27632, ML-7, Wiskostatin und Nocodazol, beeinflussen verschiedene Aspekte der Zytoskelettdynamik und damit verbundene Signalwege. CK-666 und SMIFH2 können durch Hemmung des Arp2/3-Komplexes und des Formin-vermittelten Aktinaufbaus den durch DIAPH2 regulierten Aktinaufbau beeinflussen. Blebbistatin und ML-7, die auf Myosin II bzw. die Myosin-Leichtketten-Kinase abzielen, können zelluläre Prozesse beeinflussen, bei denen DIAPH2 eine Rolle spielt. Y-27632 und Wiskostatin können durch ihre Wirkung auf ROCK und N-WASP die Dynamik des Aktinzytoskeletts verändern und so möglicherweise die Funktion von DIAPH2 beeinträchtigen.
Artikel 31 von 11 von insgesamt 11
Anzeigen:
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
---|