CYP2D26 Inhibitoren

Gängige CYP2D26 Inhibitors sind unter underem Quinidine CAS 56-54-2, Fluoxetine CAS 54910-89-3, Paroxetine CAS 61869-08-7, Amiodarone CAS 1951-25-3 und Haloperidol CAS 52-86-8.

Chemische Inhibitoren von CYP2D26 umfassen eine Reihe von Verbindungen, die mit dem Enzym interagieren und seine Stoffwechselfunktion behindern. Chinidin, ein bekannter CYP2D26-Hemmer, bindet kompetitiv an die aktive Stelle des Enzyms, die für den Stoffwechsel verschiedener Substrate entscheidend ist, und verhindert so, dass diese Substrate verstoffwechselt werden. In ähnlicher Weise entfalten Fluoxetin und Paroxetin ihre hemmende Wirkung, indem sie das aktive Zentrum von CYP2D26 besetzen, was zu einer Verringerung der Aktivität des Enzyms führt. Diese kompetitive Hemmung ist ein gängiger Mechanismus, durch den diese Medikamente die metabolischen Fähigkeiten von CYP2D26 blockieren und sicherstellen, dass die Substrate, die normalerweise von CYP2D26 verstoffwechselt werden, nicht verarbeitet werden.

Andere Inhibitoren, wie Ajmalicin und Amiodaron, binden direkt an CYP2D26, was zu einer Blockade des aktiven Zentrums des Enzyms führt. Diese Bindung verhindert den Zugang und die Verarbeitung der natürlichen Substrate des Enzyms und hemmt somit die Funktion von CYP2D26. Auch Haloperidol und Ritonavir folgen diesem Hemmungsmodus, indem sie direkt mit dem aktiven Zentrum von CYP2D26 interagieren, wodurch die Fähigkeit des Enzyms, seine normalen Stoffwechselreaktionen auszuführen, verringert wird. Verbindungen wie Diphenhydramin, Chlorpheniramin, Bupropion, Sertralin und Methadon sind weitere Beispiele für Chemikalien, die CYP2D26 durch direkte Bindung an das aktive Zentrum hemmen. Diese direkte Interaktion behindert die Umwandlung von Substraten durch CYP2D26 und zeigt eine einheitliche Strategie verschiedener chemischer Hemmstoffe zur Verringerung des metabolischen Durchsatzes dieses Enzyms. Jede dieser Chemikalien bindet auf eine Art und Weise, die mit den natürlichen Substraten von CYP2D26 konkurriert, wodurch sichergestellt wird, dass die Aktivität des Enzyms behindert wird und die Substrate unverändert bleiben.