CYP2D12, ein Mitglied der Cytochrom-P450-Enzymfamilie, spielt eine zentrale Rolle bei der Häm-Bindung und den Monooxygenase-Aktivitäten und ist an den Stoffwechselprozessen von Arachidonsäure und Xenobiotika beteiligt. Dieses Enzym ist im Mitochondrium angesiedelt und im Zytoplasma und in intrazellulären, membrangebundenen Organellen aktiv. Es wird bei Krankheiten wie akuter lymphatischer Leukämie, akuter myeloischer Leukämie, Asthma, Autoimmunhepatitis und Rhinitis eingesetzt.
Zu den direkten oder indirekten Inhibitoren von CYP2D12 gehört ein breites Spektrum von Chemikalien, die seine Aktivitäten modulieren. Diese Inhibitoren stören die Monooxygenase-Aktivität, verändern die mitochondriale und zytoplasmatische Dynamik und behindern die vorausgesagte Beteiligung des Enzyms an xenobiotischen Stoffwechselprozessen. Die Identifizierung von CYP2D12-Inhibitoren bietet Einblicke in potenzielle Mechanismen zur Regulierung seiner Funktionen und trägt zu einem umfassenderen Verständnis der zellulären Prozesse und ihrer Auswirkungen auf Gesundheit und Krankheit bei. Die weitere Erforschung dieser Inhibitoren könnte neue Wege für die Forschung eröffnen und unser Verständnis des zellulären Stoffwechsels voranbringen.
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