Cyp2c66, ein Cytochrom-P450-Enzym, weist verschiedene Funktionen auf, darunter Koffeinoxidase, Häm-Bindung und Monooxygenase-Aktivitäten. Cyp2c66 ist der Differenzierung hämatopoetischer Vorläuferzellen vorgeschaltet und spielt eine entscheidende Rolle bei zellulären Prozessen. Cyp2c66 ist im Zytoplasma und in intrazellulären, membrangebundenen Organellen lokalisiert und wurde bei Krankheiten wie Plasmodium falciparum Malaria, Nierenerkrankungen im Endstadium, eosinophiler Ösophagitis, invasiver Aspergillose und multipler Chemikalienempfindlichkeit nachgewiesen. Als Ortholog von CYP2C19 gehört Cyp2c66 zur Familie der Cytochrome P450.
Die Aktivierung von Cyp2c66 erfolgt sowohl über direkte als auch indirekte Mechanismen, die durch verschiedene Chemikalien vermittelt werden. Direkte Aktivatoren wie Rifampicin, Indomethacin und Troleandomycin erhöhen die Cyp2c66-Expression und stimulieren die Koffeinoxidase- und Monooxygenase-Aktivitäten. Indirekte Aktivatoren wie Auranofin, Quercetin und Sulforaphan modulieren den Nrf2-Signalweg und steigern die Expression und Aktivität von Cyp2c66. Die allgemeinen Aktivierungsmechanismen drehen sich um die Modulation der Cyp2c66-Expression und -Funktion durch Cytochrom P450- und Nrf2-Stoffwechselwege, was zu seiner entscheidenden Rolle im Xenobiotikastoffwechsel und bei zellulären Prozessen beiträgt. Das Verständnis dieser Aktivatoren bietet Einblicke in potenzielle Strategien zur Beeinflussung der Cyp2c66-Aktivität in verschiedenen physiologischen Kontexten.
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