CYP2AB1, ein Cytochrom-P450-Enzym, besitzt eine Häm-Bindungsaktivität, eine Oxidoreduktase-Aktivität, die auf gepaarte Donatoren mit Einbau oder Reduktion von molekularem Sauerstoff wirkt, und eine Steroid-Hydroxylase-Aktivität. Es ist an Stoffwechselprozessen von organischen Säuren und Xenobiotika beteiligt, im Zytoplasma und in membrangebundenen intrazellulären Organellen aktiv und ortholog zum Pseudogen CYP2AB1P des Menschen.
Die Aktivierung von CYP2AB1 erfolgt über ein vielschichtiges Zusammenspiel direkter und indirekter Mechanismen, die durch verschiedene Chemikalien beeinflusst werden. So können beispielsweise das Malariamittel Amodiaquin und das Glukokortikoid Dexamethason CYP2AB1 direkt induzieren, indem sie Cytochrom-P450-Enzyme modulieren bzw. Kernrezeptoren aktivieren. Darüber hinaus können Verbindungen wie das Thiazolidindion Troglitazon und der Proteaseinhibitor Nelfinavir CYP2AB1 indirekt hochregulieren, indem sie die PPAR-Signalübertragung beeinflussen oder Cytochrom-P450-Enzyme modulieren. Die Aktivierung von CYP2AB1 ist eng mit seiner Rolle im Xenobiotika-Stoffwechsel und in der Steroidhydroxylierung verknüpft und gibt Aufschluss über potenzielle Wechselwirkungen mit Arzneimitteln und Fremdstoffen. Das Verständnis dieser Aktivierungsmechanismen trägt zu einem breiteren Verständnis der CYP2AB1-Funktion und ihrer Auswirkungen auf den Arzneimittelstoffwechsel bei.
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