Kollagen-α1-Aktivatoren umfassen ein breites Spektrum chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität und Stabilität von Kollagen-α1 über verschiedene biochemische Wege verbessern. Ascorbinsäure ist von entscheidender Bedeutung für die Hydroxylierung von Prolinresten, die die ordnungsgemäße Faltung und Stabilität von Kollagen-α1-Fasern erleichtert. Ebenso ist die Verfügbarkeit von Prolin und Lysin von entscheidender Bedeutung, da sie Vorstufen von Hydroxyprolin bzw. Hydroxylysin sind, die für die Struktur und die Zugfestigkeit von Kollagen α1 unerlässlich sind. Darüber hinaus fungiert α-Ketoglutarat als Co-Substrat für die Hydroxylase-Enzyme, was den Hydroxylierungsprozess weiter unterstützt. Eisen(II)-sulfat fungiert als wesentlicher Cofaktor für diese Hydroxylasen und gewährleistet eine effiziente posttranslationale Modifikation von Kollagen α1. Sauerstoff als weiteres Substrat für Hydroxylierungsreaktionen ist für die Stabilisierung der Kollagen-α1-Struktur erforderlich. Anthocyane spielen eine schützende Rolle, indem sie Kollagen α1 vor oxidativem Stress schützen und so seine strukturelle Integrität erhalten.
Die Bildung und Erhaltung von Kollagen α1 wird auch durch Spurenelemente und natürliche Verbindungen beeinflusst. Kupfer(II)-sulfat dient als Cofaktor für die Lysyloxidase, die für die Initiierung der Vernetzung von Kollagen α1 entscheidend ist, was die mechanische Festigkeit der Kollagenfasern erhöht. Mangan(II)-sulfat aktiviert Enzyme, die die Bildung von intermolekularen Vernetzungen katalysieren, was weiter zur Robustheit des Kollagen-α1-Netzwerks beiträgt. Genistein schützt indirekt das Kollagen α1, indem es Matrix-Metalloproteinasen hemmt, Enzyme, die die extrazelluläre Matrix abbauen können. Chondroitinsulfat kann die Produktion der extrazellulären Matrix fördern und so ein unterstützendes Gerüst für Kollagen α1 bereitstellen, während Glucosaminsulfat das Substrat für Glykosaminoglykane liefert und so möglicherweise die extrazelluläre Matrix und damit das strukturelle Gerüst für Kollagen α stärkt.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
Erforderlich für die Hydroxylierung von Prolinresten in Kollagen α1, ein entscheidender Schritt für die Stabilität und den Aufbau von Kollagenfibrillen. | ||||||
L-Lysine | 56-87-1 | sc-207804 sc-207804A sc-207804B | 25 g 100 g 1 kg | $93.00 $258.00 $519.00 | ||
Wirkt als Vorläufer für Hydroxylysin, das für die Vernetzung von Kollagen-α1-Fasern erforderlich ist und so die Zugfestigkeit erhöht. | ||||||
Iron(II) sulfate solution | 10028-21-4 | sc-224024 | 1 each | $45.00 | ||
Ein Cofaktor für Prolyl- und Lysylhydroxylasen, der für die posttranslationalen Modifikationen von Kollagen α1 wesentlich ist. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Kupfer ist ein Kofaktor für Lysyloxidase, ein Enzym, das die Vernetzung von Kollagen-α1-Fasern initiiert und so deren Festigkeit erhöht. | ||||||
Manganese(II) sulfate monohydrate | 10034-96-5 | sc-203130 sc-203130A | 100 g 500 g | $40.00 $105.00 | ||
Aktiviert Enzyme, die an der Bildung von Querverbindungen zwischen Kollagen-α1-Molekülen beteiligt sind, was für die Zugfestigkeit von Kollagen entscheidend ist. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $26.00 $92.00 $120.00 $310.00 $500.00 $908.00 $1821.00 | 46 | |
Hemmt Enzyme, die die extrazelluläre Matrix abbauen, und bewahrt so indirekt die Struktur und Funktion von Kollagen α1. |