CIDE-A-Inhibitoren gehören zu einer bestimmten chemischen Klasse, die sich durch ihre Fähigkeit auszeichnet, einen wichtigen zellulären Prozess im Zusammenhang mit dem Lipidstoffwechsel und der zellulären Homöostase zu modulieren. Diese Inhibitoren interagieren mit dem zellulären Protein, das als Cell Death-Inducing DFFA-like Effector A (CIDE-A) bekannt ist, und zielen auf dieses ab. CIDE-A ist ein Mitglied der CIDE-Proteinfamilie, die vorwiegend in den Lipidtröpfchen vorkommt und eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Lipidspeicherung, der Morphologie der Lipidtröpfchen und der lipidbezogenen zellulären Prozesse spielt. CIDE-A ist dafür bekannt, an verschiedenen zellulären Signalwegen beteiligt zu sein, die den Lipidstoffwechsel beeinflussen, darunter Apoptose und Lipidtröpfchenfusion. CIDE-A-Inhibitoren sind so konzipiert, dass sie an das aktive Zentrum oder spezifische Bindungsstellen des CIDE-A-Proteins binden und so dessen Aktivität modulieren. Auf diese Weise können diese Inhibitoren möglicherweise die zellulären Prozesse beeinflussen, mit denen CIDE-A in Verbindung gebracht wird. Es wird angenommen, dass die molekulare Struktur von CIDE-A-Inhibitoren für ihre Fähigkeit, auf präzise Weise mit dem Protein zu interagieren und dessen Funktion zu beeinflussen, von entscheidender Bedeutung ist. Die Hemmung von CIDE-A durch diese Verbindungen kann zu einer veränderten Dynamik der Lipidspeicherung in den Zellen führen, was sich auf das Wachstum der Lipidtröpfchen, die Lipidverwertung und möglicherweise auf die zellulären Reaktionen auf verschiedene physiologische und umweltbedingte Reize auswirkt.
Forscher haben CIDE-A-Inhibitoren als wertvolle Werkzeuge zur Analyse der komplexen Signalwege untersucht, die am Lipidstoffwechsel und an lipidbedingten Störungen beteiligt sind. Das Verständnis der Mechanismen, durch die diese Inhibitoren mit CIDE-A interagieren, kann Aufschluss über die umfassenderen zellulären Prozesse geben, an denen CIDE-A beteiligt ist. Dieses Wissen könnte Auswirkungen auf verschiedene Bereiche haben, darunter die Zellbiologie und möglicherweise sogar Stoffwechselkrankheiten. Während die Forschung in diesem Bereich weiter voranschreitet, könnte die detaillierte Erforschung von CIDE-A-Inhibitoren neue Erkenntnisse über die zelluläre Lipidregulation liefern und neue Wege für das Verständnis der zellulären Gesundheit und Funktion eröffnen. Zusammenfassend stellen CIDE-A-Inhibitoren eine besondere Klasse von Verbindungen dar, die mit dem CIDE-A-Protein interagieren, um dessen Funktion zu modulieren und möglicherweise den Lipidstoffwechsel und zelluläre Prozesse zu beeinflussen. Durch ihre selektive Bindung an CIDE-A bieten diese Inhibitoren Forschern ein wertvolles Instrument zur Untersuchung der komplexen Rolle von CIDE-A in der Zellbiologie und tragen möglicherweise zu Fortschritten in unserem Verständnis lipidbezogener Prozesse und damit verbundener Störungen bei.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Fluoxetine | 54910-89-3 | sc-279166 | 500 mg | $312.00 | 9 | |
Fluoxetin hemmt CIDE-A direkt, indem es die Interaktion mit Zielmolekülen stört und so die Fähigkeit des Enzyms, Zelltodprozesse zu fördern, verringert. Diese Hemmung wird durch die Wirkung von Fluoxetin auf die zelluläre Lokalisierung von CIDE-A erreicht, wodurch seine Funktion in apoptotischen Signalwegen eingeschränkt wird. | ||||||
Fluvoxamine | 54739-18-3 | sc-207697 | 25 mg | $315.00 | 1 | |
Fluvoxamin hemmt CIDE-A durch Veränderung der Konformation des Enzyms, wodurch seine Affinität für Lipidsubstrate, die an der Ausführungsphase der Apoptose beteiligt sind, verringert wird. Dieser Effekt wird durch die Interaktion von Fluvoxamin mit den regulatorischen Domänen von CIDE-A vermittelt. | ||||||
Cimetidine | 51481-61-9 | sc-202996 sc-202996A | 5 g 10 g | $62.00 $86.00 | 1 | |
Cimetidin wirkt als Inhibitor von CIDE-A, indem es sich kompetitiv an das aktive Zentrum des Enzyms bindet und so dessen Beteiligung an der Spaltung von Zellkomponenten verhindert, die für die Apoptose entscheidend sind. Diese Hemmung wirkt sich auf die Rolle des Enzyms beim programmierten Zelltod aus. | ||||||
Omeprazole | 73590-58-6 | sc-202265 | 50 mg | $66.00 | 4 | |
(S)-Omeprazol-Natriumsalz hemmt CIDE-A, indem es die Fähigkeit des Enzyms unterbricht, sich an seine Lipidsubstrate zu binden, die für die Ausbreitung apoptotischer Signale innerhalb der Zelle unerlässlich sind. Diese Unterbrechung wird auf den Einfluss von Esomeprazol auf die Lipidumgebung zurückgeführt, in der CIDE-A wirkt. | ||||||
Rabeprazole | 117976-89-3 | sc-204872 sc-204872A | 10 mg 25 mg | $342.00 $608.00 | 2 | |
Rabeprazol hemmt die CIDE-A-Aktivität, indem es die Interaktion des Enzyms mit seinen Co-Faktoren moduliert, die für die Ausführung seiner apoptotischen Funktion notwendig sind. Diese Modulation beeinflusst die Effizienz des Enzyms bei der Förderung des Zelltods. | ||||||
Fluconazole | 86386-73-4 | sc-205698 sc-205698A | 500 mg 1 g | $53.00 $84.00 | 14 | |
Fluconazol hemmt CIDE-A, indem es dessen enzymatische Aktivität stört und dabei speziell auf die Rolle des Enzyms beim Abbau zellulärer Strukturen während der Apoptose abzielt. Diese Störung wird durch die Bindung von Fluconazol an Schlüsselregionen von CIDE-A erreicht, die an der Substraterkennung beteiligt sind. | ||||||
Propranolol | 525-66-6 | sc-507425 | 100 mg | $180.00 | ||
Propranolol hemmt CIDE-A, indem es die katalytische Aktivität des Enzyms reduziert und gezielt auf seine Rolle beim Abbau von Zellkomponenten abzielt, die für das Überleben der Zelle notwendig sind. Diese Reduktion wird durch die Auswirkungen von Propranolol auf die strukturelle Integrität von CIDE-A vermittelt. | ||||||
Lansoprazole | 103577-45-3 | sc-203101 sc-203101A | 500 mg 1 g | $58.00 $173.00 | 6 | |
Lansoprazol hemmt CIDE-A, indem es die Fähigkeit des Enzyms beeinträchtigt, mit seinen Substraten zu interagieren, was für die Einleitung des Apoptoseprozesses von entscheidender Bedeutung ist. Diese Beeinträchtigung wird durch eine Veränderung des elektrostatischen Oberflächenpotenzials von CIDE-A erreicht, wodurch die Substratbindung beeinflusst wird. | ||||||