CCDC106 kann an einer Reihe von zellulären Mechanismen beteiligt sein, um die funktionelle Aktivität des Proteins zu steigern. Durch die direkte Stimulierung der Adenylylcyclase erhöht Forskolin den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktivieren kann. PKA kann dann Substrate phosphorylieren, zu denen Proteine gehören können, die mit CCDC106 interagieren, und so möglicherweise dessen Funktion in der Zelle modulieren. In ähnlicher Weise dringen die cAMP-Analoga 8-Br-cAMP und Dibutyryl-cAMP in die Zellen ein und aktivieren PKA, was zu einer Kaskade von Phosphorylierungsvorgängen führt, die die Aktivität von CCDC106 beeinflussen können. IBMX, ein unspezifischer Inhibitor von Phosphodiesterasen, hält erhöhte cAMP-Spiegel aufrecht, indem es seinen Abbau verhindert und so indirekt Wege unterstützt, die die Aktivität von CCDC106 durch anhaltende PKA-Aktivierung verstärken können.
Andere chemische Aktivatoren wirken über andere Wege. PMA und TPA, beides Aktivatoren der Proteinkinase C (PKC), können die Phosphorylierung von Proteinen auslösen, die mit CCDC106 interagieren könnten, und so dessen Rolle innerhalb der Signalwege beeinflussen. Ionomycin erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel und kann kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die möglicherweise Proteine, die mit CCDC106 assoziiert sind, phosphorylieren und dadurch beeinflussen. Anisomycin kann durch seine Hemmung der Proteinsynthese stressaktivierte Proteinkinasen wie JNK aktivieren, die ihrerseits Substrate phosphorylieren können, zu denen auch solche gehören können, die mit CCDC106 interagieren. Insulin löst den PI3K/Akt-Signalweg aus, in dem Akt-vermittelte Phosphorylierungsvorgänge die Funktion von CCDC106 beeinflussen können. Calyculin A, ein Inhibitor von Proteinphosphatasen, kann den Phosphorylierungszustand von Proteinen verbessern, indem es die Dephosphorylierung verhindert und so indirekt den Aktivierungszustand von CCDC106-assoziierten Signalwegen unterstützt. Schließlich kann Retinsäure durch Modulation der Genexpression Proteininteraktionen verändern, was sich auf die funktionelle Aktivität von CCDC106 bei zellulären Differenzierungsprozessen auswirken kann.
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