cathepsin C Inhibitoren

Gängige cathepsin C Inhibitors sind unter underem Chymostatin CAS 9076-44-2, Z-Leu-Val-Gly-diazomethylketone CAS 119670-30-3 und CA-074 CAS 134448-10-5.

Cathepsin C, auch bekannt als Dipeptidylpeptidase I (DPPI), ist eine lysosomale Cysteinprotease, die eine entscheidende Rolle bei der Verarbeitung und Aktivierung mehrerer anderer lysosomaler Proteasen spielt, insbesondere der Enzyme der Cathepsin-Familie. Diese proteolytische Aktivierung ist für die normale Funktion verschiedener zellulärer Prozesse unerlässlich, darunter der Proteinabbau, die Regulierung der Immunantwort und die Gewebeumformung. Cathepsin C wird als inaktiver Vorläufer synthetisiert und durchläuft eine autokatalytische Verarbeitung, um das reife und aktive Enzym zu erzeugen. Eine seiner Hauptfunktionen besteht darin, Dipeptide vom N-Terminus anderer Cathepsin-Vorläufer abzuspalten, ein hemmendes Propeptid zu entfernen und sie so in ihre enzymatisch aktiven Formen umzuwandeln.

Die Hemmung von Cathepsin C kann die Aktivierung lysosomaler Proteasen stören und sich anschließend auf die zelluläre proteolytische Maschinerie auswirken. Die Mechanismen der Hemmung können zwar variieren, beinhalten jedoch häufig das Anvisieren des aktiven Zentrums von Cathepsin C oder die Störung seiner autokatalytischen Verarbeitung. Die Hemmung kann zur Anhäufung inaktiver Cathepsin-Vorläufer und einer anschließenden Verringerung der Aktivität nachgeschalteter Cathepsin-Enzyme führen. Diese Störung der Proteaseaktivierung kann weitreichende Folgen für zelluläre Prozesse haben, darunter Proteinabbau, Antigenpräsentation und Immunantwortregulierung. Das Verständnis der Rolle von Cathepsin C und seiner Hemmung ist entscheidend für die Entschlüsselung des komplexen Zusammenspiels lysosomaler Proteasen und ihrer Auswirkungen auf die zelluläre Homöostase und die Immunfunktion.