caspase-4 Substraten

Ac-LEHD-AFC ist ein starkes Caspase-4-Substrat, das durch seine einzigartige Peptidsequenz eine bemerkenswerte Spezifität aufweist. Diese Verbindung wird bei der Spaltung von Caspase-4 hydrolysiert, was zu einem fluoreszierenden Signal führt, das eine Echtzeitüberwachung der Enzymaktivität ermöglicht. Das Design der Verbindung enthält ein Fluorophor, das die Nachweisempfindlichkeit erhöht, während das Peptidgerüst eine optimale Bindung an das aktive Zentrum gewährleistet. Die Kinetik der Verbindung zeigt eine schnelle Umsatzrate, was sie zu einem wirksamen Instrument für die Untersuchung der Dynamik von Caspase-4 in verschiedenen zellulären Kontexten macht.

Ac-YVAD-AFC dient als selektives Substrat für Caspase-4 und zeichnet sich durch seine einzigartige Aminosäuresequenz aus, die spezifische Interaktionen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms ermöglicht. Bei der Spaltung wird eine fluoreszierende Komponente freigesetzt, die einen empfindlichen Nachweis der Caspase-4-Aktivität ermöglicht. Das strukturelle Design der Verbindung fördert eine effiziente Bindung und verbessert die Reaktionskinetik, was eine präzise Analyse der Rolle von Caspase-4 in apoptotischen Pfaden und zellulären Signalmechanismen ermöglicht.

Ac-VAD-AFC ist ein synthetisches Peptidsubstrat, das auf die Caspase-4 zugeschnitten ist und eine charakteristische Sequenz aufweist, die eine hohe Spezifität für die aktive Stelle des Enzyms gewährleistet. Es enthält eine fluorogene Gruppe, die bei der Spaltung Fluoreszenz emittiert und so eine empfindliche Messung der enzymatischen Aktivität ermöglicht. Die einzigartigen Wechselwirkungen der Verbindung mit Caspase-4 erhöhen ihre katalytische Effizienz und machen sie zu einem wertvollen Instrument für die Untersuchung der Dynamik der apoptotischen Signalübertragung und der zellulären Regulation.

Das Caspase-1-Substrat weist eine einzigartige strukturelle Konformation auf, die seine Erkennung durch Caspase-4 erleichtert und eine effiziente proteolytische Spaltung fördert. Dieses Substrat zeichnet sich durch spezifische Aminosäurereste aus, die die Bindungsaffinität erhöhen, was zu einer beschleunigten Reaktionskinetik führt. Seine Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms sind für das Verständnis von Entzündungsprozessen von entscheidender Bedeutung, da es natürliche Substrate nachahmt, die an der zellulären Signalübertragung beteiligt sind. Die Stabilität des Substrats unter verschiedenen Bedingungen unterstützt seine Rolle in biochemischen Tests.

Ac-WVAD-AMC ist ein synthetisches Peptidsubstrat, das für die selektive Aktivierung von Caspase-4 entwickelt wurde und eine einzigartige Sequenz aufweist, die optimal in das aktive Zentrum des Enzyms passt. Dieses Substrat wird schnell hydrolysiert, was zu einem fluoreszierenden Signal führt, das eine Echtzeitüberwachung der Caspase-Aktivität ermöglicht. Seine Spezifität für Caspase-4 gegenüber anderen Caspasen unterstreicht seinen Nutzen bei der Untersuchung apoptotischer Prozesse, während seine robuste Stabilität unter verschiedenen experimentellen Bedingungen seine Zuverlässigkeit bei biochemischen Studien erhöht.

Ac-YVAD-pNA ist ein synthetisches Peptid, das als Substrat für Caspase-4 dient und sich durch seine einzigartige YVAD-Sequenz auszeichnet, die eine präzise Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms ermöglicht. Bei der Spaltung wird p-Nitroanilin freigesetzt, was eine messbare kolorimetrische Veränderung bewirkt. Dieses Substrat weist ein ausgeprägtes Reaktionskinetikprofil auf, das eine detaillierte Analyse der Caspase-4-Aktivität in verschiedenen zellulären Kontexten ermöglicht, was es zu einem wertvollen Instrument für die Untersuchung apoptotischer Mechanismen macht.

Z-DEVD-pNA ist ein synthetisches Peptid, das speziell für die Bewertung der Caspase-4-Aktivität entwickelt wurde. Seine DEVD-Sequenz ist entscheidend für die selektive Erkennung durch das Enzym und ermöglicht eine effiziente Substratspaltung. Die Freisetzung von p-Nitroanilin bei enzymatischer Einwirkung führt zu einer quantifizierbaren kolorimetrischen Verschiebung, was kinetische Studien erleichtert. Die einzigartige Interaktionsdynamik dieses Substrats mit Caspase-4 bietet Einblicke in die apoptotischen Wege und verbessert unser Verständnis der zellulären Todesmechanismen.

Ac-VAD-pNA ist ein synthetisches Substrat, das auf die Untersuchung von Caspase-4 zugeschnitten ist und eine VAD-Sequenz aufweist, die eine hohe Spezifität für das Enzym gewährleistet. Bei der Spaltung wird p-Nitroanilin freigesetzt, das spektrophotometrisch überwacht werden kann, was eine detaillierte kinetische Analyse ermöglicht. Die einzigartige strukturelle Konformation des Substrats begünstigt die effektive Bindung an Caspase-4, wodurch komplizierte Details seines katalytischen Mechanismus aufgedeckt werden und ein Beitrag zum breiteren Verständnis der apoptotischen Signalwege geleistet wird.

Ac-WEAD-AMC ist ein spezielles Substrat, das für die Untersuchung der Caspase-4-Aktivität entwickelt wurde. Seine WEAD-Sequenz erhöht die Selektivität und erleichtert präzise Interaktionen mit dem Enzym. Bei der Spaltung wird der fluoreszierende AMC-Anteil freigesetzt, was eine Echtzeitüberwachung der Enzymaktivität ermöglicht. Die einzigartige Konformation und die hydrophoben Eigenschaften des Substrats optimieren die Bindungsaffinität und ermöglichen Einblicke in die Kinetik der Caspase-4 und ihre Rolle bei Zellapoptose und Entzündungen.