AI314180-Inhibitoren sind chemische Verbindungen, die direkt oder indirekt die Funktion von AI314180, einem am Phosphoinositid-3-Kinase- (PI3K) und Akt-Signalweg beteiligten Protein, beeinflussen können. So können beispielsweise Inhibitoren wie Wortmannin, LY294002, Quercetin, PI-103 und PX-866 die Aktivierung von Akt durch Hemmung von PI3K, einem vorgeschalteten Regulator von Akt, unterbrechen. PI3K ist eine Lipidkinase, die Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphat phosphoryliert, um Phosphatidylinositol 3,4,5-Trisphosphat zu erzeugen, einen sekundären Botenstoff, der Akt aktiviert. Durch die Hemmung von PI3K reduzieren diese Wirkstoffe die Bildung von Phosphatidylinositol 3,4,5-Trisphosphat und verringern damit die Aktivierung von Akt. Da Akt an der Phosphorylierung und Aktivierung von AI314180 beteiligt ist, führt die Unterbrechung der Akt-Aktivierung zu einer verringerten funktionellen Aktivität von AI314180.
Außerdem können Verbindungen wie Wortmannin, LY294002, Quercetin, PI-103 und PX-866, die PI3K hemmen, die Phosphorylierung und Aktivierung von Akt unterbrechen. Akt, eine entscheidende Komponente des PI3K/Akt-Signalwegs, ist für die Phosphorylierung und Aktivierung von AI314180 verantwortlich. Durch die Hemmung von PI3K können diese Wirkstoffe einen Rückgang der Akt-Aktivierung bewirken, was sich wiederum negativ auf die Aktivierung von AI314180 auswirkt. Ähnlich hemmen Verbindungen wie der AKT-Inhibitor VIII, Perifosin, Triciribin, GSK690693, MK-2206 und API-2 direkt Akt. Akt, auch bekannt als Proteinkinase B, spielt eine zentrale Rolle im PI3K/Akt-Signalweg. Durch die Hemmung von Akt können diese Verbindungen die Phosphorylierung und Aktivierung von AI314180 direkt verringern. Schließlich unterbrechen Inhibitoren wie Rapamycin und PI-103 den mTOR-Stoffwechselweg, der Akt nachgeschaltet ist. mTOR, ein nachgeschaltetes Ziel von Akt, spielt eine entscheidende Rolle für das Zellwachstum und die Proliferation. Durch die Hemmung von mTOR können diese Verbindungen die Aktivierung und Funktion von AI314180 stören.
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