ABHD12B-Aktivatoren wirken über verschiedene biochemische Mechanismen, um die Aktivität dieses Hydrolase-Enzyms zu steigern. Die Aktivierung kann durch eine Veränderung des intrazellulären Spiegels von Botenstoffen erfolgen, wie dies bei Verbindungen der Fall ist, die das zyklische AMP (cAMP) in der Zelle erhöhen. Erhöhte cAMP-Spiegel können zur Aktivierung von Proteinkinasen führen, die ABHD12B phosphorylieren, was zu einer erhöhten Enzymfunktionalität führt. Solche Phosphorylierungsvorgänge sind von zentraler Bedeutung für die Regulierung von ABHD12B, da sie seine Konformation und damit seine Aktivität verändern können. Darüber hinaus spielen bioaktive Lipide eine wichtige Rolle, indem sie mit Rezeptoren interagieren, die Signalkaskaden in Gang setzen, die in der Phosphorylierung oder allosterischen Modulation von ABHD12B gipfeln. Diese Lipide können auch zu Molekülen metabolisiert werden, die den Aktivierungszustand von ABHD12B direkt beeinflussen. Außerdem können Veränderungen des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Kinasen aktivieren, die dann ABHD12B durch Phosphorylierung aktivieren können.
Darüber hinaus kann sich die Modulation des zellulären Stoffwechsels und des Redox-Milieus durch spezifische Kofaktoren indirekt auf die Wege auswirken, die zur Aktivierung von ABHD12B führen. So können beispielsweise Veränderungen des Acylierungsstatus von Proteinen aufgrund der Wirkung von Sirtuinen die ABHD12B-Aktivität beeinflussen. In ähnlicher Weise können Verbindungen, die Proteintyrosinphosphatasen oder Glykogensynthase-Kinase-3 (GSK-3) hemmen, zu einem Anstieg der phosphorylierten Proteine führen und so ein günstiges Umfeld für die Aktivierung von ABHD12B schaffen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Hemmt die Glykogensynthase-Kinase-3 (GSK-3), was zu veränderten Phosphorylierungszuständen führen kann, die ABHD12B aktivieren. | ||||||