Zinkfingerprotein 933-Inhibitoren sind Chemikalien, die die ordnungsgemäße Funktion oder die strukturelle Integrität von Zfp933, einem Mitglied der Zinkfingerproteinfamilie, beeinträchtigen. Zinkfinger-Domänen müssen mit Zinkionen koordiniert werden, um ihre Struktur zu erhalten und ihre Rolle bei DNA-, RNA- oder Protein-Interaktionen zu erleichtern. Wirkstoffe wie Chelerythrin und Clioquinol stören diese wesentlichen Wechselwirkungen. Chelerythrin erreicht dies, indem es sich in die DNA einlagert und den Zugang von Zfp933 zu seinen Bindungsstellen behindert, während Clioquinol die Zinkionen chelatiert und die strukturelle Stabilität des Proteins beeinträchtigt. Disulfiram und Pyrithion-Zink entfalten ihre Wirkung durch Bindung an Zinkionen, was zu einer Verzerrung des Zinkfingermotivs führen kann, was letztlich die Funktion des Proteins beeinträchtigt.
Verbindungen wie 1,10-Phenanthrolin und TPEN sind starke Chelatoren, die Zinkionen von den Zinkfinger-Domänen absondern, was zu einem Verlust der funktionellen Konformation führt. Stickoxid-Donatoren leiten Nitrosylierungsreaktionen ein, die Cysteinreste innerhalb der Zinkfingerstrukturen verändern können, was die Proteinkonformation und -funktionalität beeinträchtigen kann. In ähnlicher Weise binden Verbindungen wie Mimosin, NSC 606985 und Dithizon an Metallionen und können daher die Interaktion zwischen Zfp933 und seinen essenziellen Zinkionen stören. Ebselen und PDTC können den Redoxzustand von Cysteinresten in Zinkfingerdomänen beeinflussen bzw. Zinkionen chelatisieren, was beides zu einer veränderten Proteinaktivität führen kann.
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