2310047B19Rik Aktivatoren

Gängige 2310047B19Rik Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Forskolin CAS 66575-29-9, Okadaic Acid CAS 78111-17-8 und Calyculin A CAS 101932-71-2.

Chemische Aktivatoren des SWIM-Typ-Zinkfinger-7-assoziierten Proteins 1 nutzen eine Vielzahl von molekularen Wegen, um die Aktivität des Proteins zu modulieren. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat, allgemein bekannt als PMA, greift in den Signalkanal der Proteinkinase C (PKC) ein, um das mit dem Zinkfinger 7 assoziierte Protein 1 des Typs SWIM zu aktivieren. PKC kann nach seiner Aktivierung verschiedene Substrate phosphorylieren, darunter auch solche, die mit dem mit dem Zinkfinger 7 assoziierten Protein 1 des Typs SWIM interagieren können, was zu seiner funktionellen Modulation führt. In ähnlicher Weise erhöht Forskolin den intrazellulären zyklischen AMP-Spiegel (cAMP), der anschließend die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA phosphoryliert dann Zielproteine, die an der Aktivierung des Zinkfinger-7-assoziierten Proteins 1 vom Typ SWIM beteiligt sind. Dibutyryl-cAMP, ein synthetisches Analogon von cAMP, stimuliert PKA direkt, was diesen Aktivierungsweg weiter unterstützt. Staurosporin kann in niedrigen Konzentrationen auch PKC aktivieren, was möglicherweise zur Phosphorylierung von Proteinen führt, die mit dem SWIM-Zinkfinger-7-assoziierten Protein 1 assoziiert sind, obwohl es eher für seine hemmende Wirkung auf Kinasen in höheren Konzentrationen bekannt ist.

In einem anderen zellulären Kontext erhöht Ionomycin die intrazelluläre Konzentration von Kalziumionen, wodurch die Phosphatase Calcineurin aktiviert wird. Nach der Aktivierung dephosphoryliert Calcineurin den Nuklearfaktor aktivierter T-Zellen (NFAT), einen Transkriptionsfaktor, der Proteine hochregulieren kann, die mit dem Zinkfinger 7 assoziierten Protein 1 vom SWIM-Typ interagieren. Thapsigargin wirkt durch die Blockierung der Ca2+-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA), was zu einem anhaltenden Anstieg des intrazellulären Kalziums führt, der der Wirkung von Ionomycin ähnlich ist. Okadainsäure und Calyculin A, Inhibitoren der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, führen zu einer Anhäufung phosphorylierter Proteine, von denen einige möglicherweise die Aktivität des Zinkfinger-7-assoziierten Proteins 1 vom Typ SWIM regulieren. Anisomycin unterbricht die Proteinsynthese und aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, die möglicherweise Substrate phosphorylieren, die das mit dem Zinkfinger 7 assoziierte Protein 1 vom Typ SWIM beeinflussen. Epigallocatechingallat, ein DNA-Methyltransferase-Inhibitor, kann den Methylierungszustand von Genen verändern, die für regulatorische Proteine des mit dem Zinkfinger 7 assoziierten Proteins 1 vom Typ SWIM kodieren. Schließlich tragen Trichostatin A und Natriumorthovanadat zur Aktivierung des mit dem Zinkfinger 7 assoziierten Proteins 1 des SWIM-Typs durch Histonacetylierung bzw. Tyrosinphosphorylierung bei und verändern die Expression oder Aktivität von Proteinen, die das mit dem Zinkfinger 7 assoziierte Protein 1 des SWIM-Typs modulieren.