Chemische Inhibitoren von ZNF83 können dessen Funktion über verschiedene molekulare Mechanismen beeinträchtigen. Chelerythrin und Gö6976 wirken als Inhibitoren der Proteinkinase C (PKC), einer Familie von Kinasen, die eine breite Palette von Proteinen phosphorylieren, darunter möglicherweise auch ZNF83. Durch Hemmung der PKC können diese Chemikalien die Phosphorylierung von ZNF83 verhindern, eine posttranslationale Modifikation, die die Funktion des Proteins beeinträchtigen kann. In ähnlicher Weise kann Genistein, ein Tyrosinkinase-Hemmer, die Phosphorylierung von ZNF83 durch Tyrosinkinasen verhindern, die für die Aktivität von ZNF83 notwendig sein könnte. Ibrutinib, das auf die Bruton-Tyrosinkinase (BTK) abzielt, kann die Signalwege unterbrechen, die ZNF83 regulieren, was zu seiner funktionellen Hemmung führt. Darüber hinaus kann C646 die Histon-Acetyltransferase p300 hemmen, und wenn ZNF83 für seine Aktivität die Acetylierung durch p300 benötigt, kann die Hemmung durch C646 zu einer Abnahme der ZNF83-Funktion führen.
Zusätzlich zu diesen Mechanismen können auch andere Chemikalien ZNF83 über verschiedene Wege beeinflussen. Triptolid, ein Inhibitor des Transkriptionsfaktors NF-κB, kann die Funktion von ZNF83 hemmen, indem es seine Regulierung durch NF-κB verhindert. PD173074, ein Inhibitor von Fibroblasten-Wachstumsfaktor-Rezeptoren (FGFRs), kann die Funktion von ZNF83 hemmen, wenn ZNF83 durch FGFR-Signalwege reguliert wird. Die Hemmung der Caseinkinase 2 (CK2) durch Apigenin kann die Phosphorylierung von ZNF83 durch CK2 verhindern, die für die Funktion von ZNF83 notwendig sein könnte. GW5074, ein Inhibitor der Raf-Kinase, kann zu einer funktionellen Hemmung von ZNF83 führen, wenn ZNF83 auf Raf-vermittelte Signalübertragung angewiesen ist. Emodin mit seinem breiten Kinasehemmungsprofil kann die Funktion von ZNF83 beeinträchtigen, wenn ZNF83 durch eine der Kinasen reguliert wird, auf die Emodin abzielt. Schließlich können Alsterpaullon und AT7519, Inhibitoren cyclinabhängiger Kinasen, ZNF83 hemmen, wenn seine Funktion durch zellzyklusabhängige Phosphorylierung moduliert wird.
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