UCH-L1 Inhibitoren
Gängige UCH-L1 Inhibitors sind unter underem Ubiquitin Aldehyde, UCH-L1 Inhibitor CAS 668467-91-2, WP1130 CAS 856243-80-6, BML-282 und 3-amino-2-benzoyl-6-oxo-6H,7H-thieno[2,3-b]pyridine-5-carboxylic acid CAS 439946-22-2.
UCH-L1-Inhibitoren sind eine chemische Klasse, die speziell für das Enzym Ubiquitin-Carboxyl-terminale Hydrolase L1 (UCH-L1) entwickelt wurde, das eine entscheidende Rolle bei der Regulierung des Proteinumsatzes und -recyclings in Zellen spielt. Diese Inhibitoren entfalten ihre Wirkung, indem sie an das aktive Zentrum von UCH-L1 binden und dessen enzymatische Aktivität modulieren. Durch die Störung der Hydrolyse von Ubiquitinketten unterbrechen UCH-L1-Inhibitoren den normalen Prozess der Protein-Deubiquitinierung, der für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase unerlässlich ist. Ubiquitinketten dienen als molekulare Markierungen, die Proteine für den Abbau kennzeichnen oder sie in bestimmte zelluläre Kompartimente leiten. UCH-L1 ist als deubiquitinierendes Enzym für die Entfernung von Ubiquitinmolekülen von Zielproteinen verantwortlich. UCH-L1-Inhibitoren hemmen durch ihre Bindung an UCH-L1 dessen enzymatische Aktivität und verhindern so die Entfernung von Ubiquitin von Zielproteinen. Infolgedessen bleiben Ubiquitinketten dauerhaft an die Proteine gebunden, was zu Veränderungen in ihrem Schicksal innerhalb der Zelle führt. Diese Störung der UCH-L1-Aktivität kann sich tiefgreifend auf Proteinabbauwege und zelluläre Prozesse auswirken und das empfindliche Gleichgewicht zwischen Proteinumsatz und -recycling stören.
Die Entwicklung von UCH-L1-Inhibitoren bietet Forschern ein wertvolles Instrument, um die komplizierten Mechanismen des Proteinabbaus zu entschlüsseln und Einblicke in die Rolle von UCH-L1 bei verschiedenen zellulären Funktionen zu gewinnen. Durch die selektive Ausrichtung auf UCH-L1 eröffnen diese Inhibitoren neue Wege zur Erforschung neuer Signalwege und Funktionen im Zusammenhang mit diesem Enzym und erweitern unser Verständnis über die etablierten Proteinabbauwege hinaus. Die Modulation der UCH-L1-Aktivität ermöglicht es Wissenschaftlern, tiefer in die zelluläre Dynamik und den Proteinumsatz einzutauchen und so das komplizierte Zusammenspiel zwischen diesen Prozessen und der zellulären Homöostase zu beleuchten. Die Untersuchung von UCH-L1-Inhibitoren bietet wertvolle Einblicke in die komplexe Maschinerie, die der Proteinregulation in Zellen zugrunde liegt.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Ubiquitin Aldehyde | sc-4316 | 50 µg | $204.00 | 19 | ||
Ubiquitin-Aldehyd fungiert als wirksamer Inhibitor des deubiquitinierenden Enzyms UCH-L1 und besitzt die einzigartige Fähigkeit, kovalente Bindungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms einzugehen. Diese Wechselwirkung stabilisiert ein reaktives Zwischenprodukt, das den Zugang zum Substrat effektiv blockiert und die Konformationsdynamik des Enzyms verändert. Die elektrophile Natur der Verbindung erhöht ihre Reaktivität, was zu einer signifikanten Modulation der Ubiquitin-Signalwege führt und dadurch den Proteinumsatz und die zelluläre Homöostase beeinflusst. | ||||||
UCH-L1 Inhibitor Inhibitor | 668467-91-2 | sc-356182 | 10 mg | $200.00 | 1 | |
LDN-57444 ist ein niedermolekularer Inhibitor, der nachweislich spezifisch auf UCH-L1 abzielt, dessen enzymatische Aktivität hemmt und zur Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen führt. | ||||||
WP1130 | 856243-80-6 | sc-364650 sc-364650A | 10 mg 50 mg | $480.00 $1455.00 | 1 | |
WP1130 ist ein niedermolekularer Inhibitor, der auf UCH-L1 und andere deubiquitinierende Enzyme abzielt, was zur Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen führt und den Zelltod fördert. | ||||||
BML-282 | sc-397015 | 5 mg | $111.00 | |||
BML-282 wirkt als selektiver Inhibitor von UCH-L1, der sich durch seine Fähigkeit auszeichnet, spezifische nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Enzyms einzugehen. Diese Verbindung weist eine einzigartige Bindungsaffinität auf, die die strukturelle Konformation des Enzyms verändert und sich auf dessen katalytische Effizienz auswirkt. Das Vorhandensein von elektronenziehenden Gruppen erhöht seine Reaktivität, was unterschiedliche kinetische Profile in enzymatischen Assays ermöglicht und die Dynamik der Ubiquitin-Proteasom-Wege beeinflusst. | ||||||