Date published: 2025-9-20

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TRIM14 Inhibitoren

Gängige TRIM14 Inhibitors sind unter underem MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Chloroquine CAS 54-05-7, NFκB Activation Inhibitor II, JSH-23 CAS 749886-87-1, BAY 11-7082 CAS 19542-67-7 und SP600125 CAS 129-56-6.

TRIM14-Inhibitoren sind Verbindungen, die die Aktivität des TRIM14-Proteins, einem Mitglied der Familie der TRIM-Proteine (TRIM = Tripartite Motif), modulieren sollen. Die TRIM-Familie besteht aus Proteinen, die typischerweise eine RING-Finger-Domäne, eine oder zwei B-Box-Domänen und eine Coiled-Coil-Region enthalten, die alle an Protein-Protein-Wechselwirkungen, Ubiquitinierung und anderen zellulären Prozessen beteiligt sind. TRIM14 selbst unterscheidet sich von vielen anderen Mitgliedern der TRIM-Familie, da ihm die RING-Finger-Domäne fehlt, die typischerweise mit der E3-Ubiquitin-Ligase-Aktivität verbunden ist, aber dennoch eine bedeutende Rolle bei der Regulierung intrazellulärer Signalwege spielt. TRIM14 interagiert mit mehreren Partnern innerhalb der Zelle, wie z. B. anderen Proteinen, die an der Immunantwort und der zellulären Homöostase beteiligt sind, und beeinflusst Prozesse wie Autophagie, Signaltransduktion und Proteinabbau. Aufgrund dieser regulatorischen Funktionen wird die gezielte Beeinflussung der TRIM14-Funktion mit Inhibitoren zu einem interessanten Forschungsgebiet, um zu untersuchen, wie zelluläre Signalwege moduliert werden können. Inhibitoren von TRIM14 sind Moleküle, die an dieses Protein binden, seine Interaktion mit anderen zellulären Komponenten stören oder seine funktionelle Aktivität in zellulären Prozessen verhindern. Diese Inhibitoren können durch direkte Bindung an das Protein wirken und so seine Konformation oder Stabilität verändern oder auf Kofaktoren abzielen, die für seine Aktivität unerlässlich sind. Durch die Hemmung von TRIM14 können Forscher untersuchen, wie es zelluläre Prozesse wie den Proteinumsatz, die Immunreaktion und intrazelluläre Abbauwege beeinflusst. TRIM14-Inhibitoren sind wertvolle Werkzeuge zur Analyse der biologischen Mechanismen, die die zellulären Reaktionen auf Stress und Umweltreize steuern. Darüber hinaus ermöglichen sie tiefere Untersuchungen der strukturellen und funktionellen Dynamik der TRIM-Proteinfamilie als Ganzes, insbesondere um zu verstehen, wie TRIM14 Signalwege ohne Ubiquitinierungsaktivität selektiv beeinflusst. Die Entwicklung und Untersuchung dieser Inhibitoren gibt Aufschluss über die umfassendere Rolle von TRIM14 innerhalb der regulatorischen Netzwerke der Zelle.

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