Chemikalien, die unter den Begriff TMEM55A-Inhibitoren fallen, zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, intrazelluläre Signalwege und Prozesse zu modulieren, die indirekt mit der Funktion des TMEM55A-Proteins zusammenhängen. Es ist nicht bekannt, dass diese Chemikalien direkt an TMEM55A binden, aber sie beeinflussen das zelluläre Milieu, in dem TMEM55A wirkt. Zu dieser Gruppe gehören Inhibitoren von Enzymen wie PI3K, das eine zentrale Rolle bei der Phosphoinositid-Signalübertragung spielt. Verbindungen wie PIK-93, Wortmannin, LY294002 und 3-Methyladenin sind dafür bekannt, dass sie auf verschiedene Isoformen von PI3K abzielen und dadurch die Menge der Phosphoinositide beeinflussen, die TMEM55A regulieren kann.
Im zweiten Absatz der Beschreibung der TMEM55A-Inhibitoren geht es weiter mit Chemikalien wie YM-201636, das PI4KB hemmt, ein Schlüsselenzym der Phosphoinositidbiosynthese. Indem es die Produktion bestimmter Phosphoinositide verringert, kann YM-201636 indirekt die Funktion von TMEM55A beeinflussen. PAO und U73122 stören die Aktivitäten von PIPKs bzw. PLC, die beide für die Aufrechterhaltung des Gleichgewichts des Phosphoinositid-Pools, mit dem TMEM55A verbunden ist, von entscheidender Bedeutung sind. Die Wirkung dieser Inhibitoren kann zu veränderten Phosphatidylinositolphosphatspiegeln führen, die die Rolle von TMEM55A in der Zelle beeinflussen könnten. Darüber hinaus können lipidmodulierende Wirkstoffe wie Fenofibrat und Signalweginhibitoren wie Genistein indirekte Wirkungen auf TMEM55A ausüben, indem sie die zelluläre Lipidumgebung oder die Kinaseaktivität verändern. Neomycin, ein Antibiotikum mit phosphoinositidbindenden Eigenschaften, Perifosin, ein Inhibitor der Akt-Signalübertragung, und Miltefosin, ein Störer der Lipidsignalübertragung, ergänzen diese Klasse von Inhibitoren. Durch Interaktion mit den komplexen Netzwerken von Signalwegen, die den Lipidstoffwechsel und die Phosphoinositiddynamik regulieren, können diese Chemikalien indirekt die mit TMEM55A verbundenen funktionellen Parameter modulieren.
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