St3Gal-II Activateurs

Les activateurs St3Gal-II courants comprennent notamment la Forskoline CAS 66575-29-9, la 8-Bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate CAS 76939-46-3, les billes de chlorure de manganèse(II) CAS 7773-01-5, le sel disodique de l'UDP-α-D-Galactose CAS 137868-52-1 et le sel de 5'-Guanylylimidodiphosphate Tétralithium CAS 64564-03-0.

Les activateurs de St3Gal-II sont une gamme variée de composés chimiques qui agissent par le biais de diverses voies biochimiques pour améliorer l'activité de glycosylation de St3Gal-II. La forskoline augmente les niveaux intracellulaires d'AMPc, activant la PKA, qui peut phosphoryler des protéines dans la voie de glycosylation, augmentant potentiellement l'activité fonctionnelle de St3Gal-II. L'analogue de l'AMPc, le 8-Bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate, renforce encore cette voie en fournissant un analogue stable de l'AMPc qui active la PKA, soutenant l'activité accrue de St3Gal-II dans la synthèse des glycoprotéines. Le MnCl2 agit comme un cofacteur crucial, optimisant l'efficacité catalytique de St3Gal-II. En outre, la présence d'UDP-Galactose fournit directement le substrat nécessaire à l'activité sialyltransférase de St3Gal-II.

L'analogue du GTP, le GppNHp, en activant les protéines liant le GTP, peut renforcer les voies de signalisation qui augmentent indirectement la fonction de St3Gal-II. L'ATP est essentiel pour les réactions de phosphorylation, et son abondance peut indirectement augmenter les processus de glycosylation impliquant St3Gal-II. La S-Adénosylméthionine (SAM) est un donneur de méthyle qui peut avoir un impact sur les voies de glycosylation, affectant l'activité de St3Gal-II. La tunicamycine, en inhibant d'autres processus de glycosylation, entraîne une accumulation de substrat et une augmentation compensatoire de l'activité de St3Gal-II. Enfin, le 4-Méthylumbelliféryl α-D-N-acétylneuraminide, en tant que substrat fluorogène pour les sialidases, peut refléter l'activité de St3Gal-II en mettant en évidence l'équilibre entre la sialylation et la désialylation, déduisant indirectement l'activité accrue de la sialyltransférase.