SSXB9 Activateurs

Les activateurs SSXB9 courants comprennent, entre autres, la PMA CAS 16561-29-8, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'Ionomycine CAS 56092-82-1, la Thapsigargin CAS 67526-95-8 et le Chlorhydrate d'Isoprotérénol CAS 51-30-9.

Les activateurs chimiques de SSXB9 comprennent une variété de composés qui déclenchent une cascade d'événements intracellulaires conduisant à l'activation de la protéine par phosphorylation. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) est un puissant activateur de la protéine kinase C (PKC), et lors de l'exposition à la PMA, la PKC devient active et peut directement phosphoryler la SSXB9. De même, la forskoline, en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMP cyclique (AMPc), active indirectement la protéine kinase A (PKA). La PKA peut alors phosphoryler la SSXB9, renforçant ainsi son activité. L'ionomycine, par sa capacité à augmenter les niveaux de calcium intracellulaire, peut engager des kinases sensibles au calcium qui, à leur tour, phosphorylent et activent SSXB9. La thapsigargin agit de manière similaire en augmentant le calcium cytosolique, ce qui active les kinases capables de phosphoryler SSXB9.

L'isoprotérénol et l'épinéphrine se lient tous deux aux récepteurs bêta-adrénergiques, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'AMPc dans la cellule et une activation subséquente de la PKA, qui phosphoryle alors SSXB9. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress (SAPK), qui sont également capables de phosphoryler SSXB9, ce qui entraîne son activation. Le Dibutyryl-cAMP et le 8-Br-cAMP sont des analogues de l'AMPc qui activent la PKA, favorisant la phosphorylation de SSXB9. L'acide okadaïque et la caliculine A sont connus pour inhiber les protéines phosphatases telles que PP1 et PP2A; l'inhibition par ces composés empêche la déphosphorylation de SSXB9, ce qui maintient effectivement son état phosphorylé et actif. Chaque produit chimique, grâce à son mode d'action unique, assure l'activation de SSXB9 soit en le phosphorylant directement, soit en maintenant son état de phosphorylation, crucial pour son activité fonctionnelle au sein de la cellule.