Forskolin wirkt präzise auf das Enzym Adenylatzyklase ein, was zu einem Anstieg von zyklischem AMP (cAMP) führt, einem sekundären Botenstoff, der für die Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) entscheidend ist. Diese Aktivierungssequenz bildet die Grundlage für die Phosphorylierung, eine posttranslationale Modifikation, die für die Regulierung der Proteinaktivität unerlässlich ist. IBMX ergänzt diesen Prozess durch seine hemmende Wirkung auf die Phosphodiesterasen, Enzyme, die für den Abbau von cAMP verantwortlich sind, und verstärkt und verlängert so das durch Forskolin ausgelöste Signal.
Die subtile Interaktion von Genistein mit Tyrosinkinasen verändert die Phosphorylierungslandschaften, was zur Aktivierung einer Vielzahl von Proteinen führen kann, einschließlich solcher, die nicht mit seiner primären hemmenden Rolle in Verbindung stehen. Phorbolester wie PMA aktivieren spezifisch die Proteinkinase C (PKC), die Zielproteine phosphoryliert, während Kalziummobilisatoren wie Ionomycin und Thapsigargin zusammen mit dem Ionophor A23187 den universellen Botenstoff Kalzium nutzen, um die Aktivierung von Proteinen durch Calmodulin-abhängige Kinasen einzuleiten. LY294002 und U0126 hemmen selektiv PI3K bzw. MEK, was paradoxerweise aufgrund des komplexen Zusammenspiels und der kompensatorischen Mechanismen, die zellulären Signalnetzwerken innewohnen, zur Aktivierung verschiedener Proteine führen kann. PD98059 und U0126, die auf MEK abzielen, modulieren den MAPK/ERK-Signalweg und beeinflussen den Aktivierungszustand der nachgeschalteten Proteine.
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