Los inhibidores químicos del SLC7A9 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de la inhibición competitiva, que es un proceso en el que los inhibidores compiten con los sustratos naturales por los sitios de unión en la proteína, reduciendo así la actividad de transporte del SLC7A9. La L-arginina, por ejemplo, puede inhibir el SLC7A9 compitiendo con los sustratos naturales de la proteína, lo que provoca una disminución de la actividad de captación del transportador. Del mismo modo, la L-lisina, la L-ornitina y la L-histidina pueden actuar como inhibidores competitivos debido a su similitud estructural con los aminoácidos que el SLC7A9 suele transportar. Esta competencia puede reducir la función de transporte de la proteína SLC7A9. Dado que SLC7A9 participa en el transporte de aminoácidos dibásicos y neutros, la inclusión de estos aminoácidos en altas concentraciones puede saturar el transportador, impidiendo la captación de otros sustratos e inhibiendo eficazmente la función de la proteína.
Además, otros aminoácidos como la L-cisteína, el L-triptófano, la L-fenilalanina y la L-tirosina pueden inhibir el SLC7A9 al ocupar el canal de transporte, impidiendo la captación de otros sustratos naturales de la proteína. Los aminoácidos de cadena ramificada L-leucina, L-isoleucina y L-valina también pueden competir por el transporte a través de SLC7A9, que es responsable de su captación celular, y al hacerlo, pueden inhibir la función de la proteína SLC7A9. Incluso la L-Prolina, aunque no es un aminoácido dibásico, puede inhibir el SLC7A9 al competir con otros aminoácidos por el transporte, alterando así la actividad transportadora de la proteína. Cada uno de estos aminoácidos puede unirse al transportador SLC7A9 e impedir la función normal de la proteína al impedir la unión y el transporte de sus sustratos aminoácidos previstos, lo que conduce a una inhibición funcional de la actividad de la proteína.
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