Gli inibitori della sialosil Lewis A sono una classe di composti chimici che hanno come bersaglio l'antigene sialosil Lewis A (sLe^a), una struttura carboidratica presente su glicoproteine e glicolipidi. Il Sialyl Lewis a fa parte di una famiglia di tetrasaccaridi che svolgono un ruolo importante nell'adesione cellula-cellula, in particolare nell'interazione tra leucociti e cellule endoteliali durante la risposta infiammatoria. Questo antigene agisce come ligando per le selectine, un tipo di molecola di adesione cellulare presente sulle cellule endoteliali. Legandosi alle selectine, la sLe^a facilita il rotolamento e l'adesione dei leucociti sulla superficie endoteliale, una fase critica della loro migrazione dal flusso sanguigno ai tessuti. Gli inibitori della sialosil Lewis a bloccano questa interazione, interferendo così con i processi di adesione cellulare che si basano sul legame mediato dalle selectine. Il meccanismo d'azione degli inibitori della sialosil Lewis a consiste generalmente nell'impedire il legame dell'antigene sLe^a alle selectine, come la E-selectina, che è espressa sulle cellule endoteliali attivate. Questi inibitori possono imitare la struttura dell'antigene sLe^a per inibirne competitivamente il legame o legarsi direttamente all'antigene, alterandone la conformazione o la disponibilità all'interazione con le selectine. Interrompendo il processo di adesione, questi inibitori possono influenzare eventi cellulari chiave coinvolti nella risposta immunitaria, nell'infiammazione e in altri processi fisiologici che dipendono dall'adesione cellulare. Lo studio degli inibitori della sialosil Lewis a fornisce una visione dei meccanismi molecolari della migrazione cellulare e del ruolo dei ligandi a base di carboidrati nel mediare le interazioni cellulari, in particolare nel contesto del traffico dei leucociti e dell'adesione cellulare tessuto-specifica.
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