SerpinB9e Ativadores

Os activadores comuns da SerpinB9e incluem, entre outros, a trombina do plasma humano CAS 9002-04-4.

Os activadores químicos da SerpinB9e utilizam uma variedade de mecanismos para induzir a sua ativação. A quimotripsina, a tripsina, a calicreína, a plasmina, a trombina, a elastase, a bromelaína, a papaína e a subtilisina são proteases que podem ativar a SerpinB9e através da clivagem proteolítica de ligações peptídicas específicas. Esta clivagem é um passo crucial que geralmente resulta na remoção de sequências inibitórias na estrutura da SerpinB9e ou induz alterações conformacionais que levam à exposição do seu sítio ativo. A quimotripsina actua através da clivagem de ligações peptídicas, o que pode revelar o local ativo através da remoção de sequências inibitórias. Da mesma forma, a tripsina ativa a SerpinB9e através da clivagem de resíduos de lisina e arginina, eliminando assim potencialmente segmentos que impedem a conformação ativa da proteína.

A uroquinase desempenha um papel único nesta cascata de ativação, convertendo o plasminogénio em plasmina, que depois actua na SerpinB9e para permitir a sua ativação. O processo envolve a clivagem mediada pela plasmina que, à semelhança das acções das outras serino-proteases, remove fragmentos de péptidos inibitórios ou estimula rearranjos estruturais necessários à atividade. Como tal, os activadores químicos da SerpinB9e funcionam através de eventos de clivagem específicos ou modulando o ambiente da protease, facilitando assim a transição da SerpinB9e para a sua forma ativa.