SerpinB9e Activateurs

Les activateurs courants de la SerpinB9e comprennent, sans s'y limiter, la thrombine provenant du plasma humain CAS 9002-04-4.

Les activateurs chimiques de la SerpinB9e utilisent une variété de mécanismes pour induire son activation. La chymotrypsine, la trypsine, la kallikréine, la plasmine, la thrombine, l'élastase, la broméline, la papaïne et la subtilisine sont des protéases qui peuvent activer la SerpinB9e par clivage protéolytique de liaisons peptidiques spécifiques. Ce clivage est une étape cruciale qui entraîne généralement la suppression de séquences inhibitrices dans la structure de la SerpinB9e ou induit des changements de conformation qui conduisent à l'exposition de son site actif. La chymotrypsine agit en clivant les liaisons peptidiques, ce qui peut révéler le site actif en supprimant les séquences inhibitrices. De même, la trypsine active la SerpinB9e en clivant les résidus lysine et arginine, éliminant ainsi potentiellement les segments qui entravent la conformation active de la protéine.

L'urokinase joue un rôle unique dans cette cascade d'activation en convertissant le plasminogène en plasmine, qui agit ensuite sur la SerpinB9e pour permettre son activation. Le processus implique un clivage médié par la plasmine qui, à l'instar des actions des autres protéases à sérine, élimine les fragments peptidiques inhibiteurs ou stimule les réarrangements structurels nécessaires à l'activité. Ainsi, les activateurs chimiques de la SerpinB9e agissent par clivage ciblé ou en modulant l'environnement de la protéase, facilitant ainsi la transition de la SerpinB9e vers sa forme active.