Scc1 Activateurs

Les activateurs Scc1 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'acide okadaïque CAS 78111-17-8, la caliculine A CAS 101932-71-2 et le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5.

Les activateurs de Scc1 englobent une gamme de composés chimiques qui exercent leurs effets par le biais de diverses voies biochimiques, renforçant finalement l'activité fonctionnelle de Scc1 dans la cohésion des chromatides sœurs. La forskoline, par sa capacité à augmenter les niveaux intracellulaires d'AMPc, augmente indirectement l'activité de Scc1 par la phosphorylation, médiée par la PKA, des protéines du complexe de cohésine ou des régulateurs associés. De même, le PMA, qui active la PKC, et le Bisindolylmaleimide I, un inhibiteur de la PKC, peuvent moduler les événements de phosphorylation qui renforcent indirectement le rôle de Scc1 dans le maintien de la cohésion des chromatides sœurs. L'acide okadaïque et la calyculine A, en inhibant les protéines phosphatases PP1 et PP2A, augmentent la phosphorylation des membres du complexe de cohésine, ce qui peut renforcer la stabilité et la fonction de Scc1. L'ionomycine et la thapsigargin augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, activant potentiellement les protéines kinases dépendantes du calcium et influençant ainsi l'activité de Scc1.

Les activateurs de Scc1 sont un ensemble diversifié de composés chimiques qui renforcent indirectement l'activité fonctionnelle de Scc1 par la modulation des voies de signalisation cellulaires et des états de phosphorylation. La forskoline, qui stimule l'adénylyl cyclase pour augmenter les niveaux intracellulaires d'AMPc, active la protéine kinase A (PKA), conduisant potentiellement à des événements de phosphorylation qui augmentent le rôle de Scc1 dans la cohésion des chromatides sœurs. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) capitalise sur l'activation de la protéine kinase C (PKC) pour influencer indirectement l'état de phosphorylation des protéines du complexe de cohésine, renforçant ainsi la fonction de Scc1. L'inhibition des protéines phosphatases PP1 et PP2A par l'acide okadaïque et la calyculine A, respectivement, empêche la déphosphorylation des protéines du complexe de cohésine, ce qui pourrait améliorer l'activité de Scc1. L'épigallocatéchine gallate (EGCG) et le chlorure de lithium interagissent avec diverses kinases et phosphatases, entraînant une modification de la dynamique de phosphorylation qui pourrait indirectement favoriser le rôle de Scc1 dans la ségrégation chromosomique.