RSPH9 Activateurs

Les activateurs courants de la RSPH9 comprennent, entre autres, l'acide phosphatidique dipalmitoyl CAS 169051-60-9, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8 et le fluorure de sodium CAS 7681-49-4.

Les activateurs chimiques de RSPH9 comprennent un ensemble varié de composés qui peuvent promouvoir son activation par le biais de différentes voies et mécanismes de signalisation cellulaire. L'acide phosphatidique et le diacylglycérol (DAG) sont des molécules dérivées des lipides qui peuvent activer la protéine kinase C (PKC). Lors de l'activation, la PKC phosphoryle la RSPH9, ce qui entraîne son activation fonctionnelle. La forskoline, en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, et l'isoprotérénol, en tant qu'agoniste bêta-adrénergique, conduisent tous deux à l'activation de la protéine kinase A (PKA). La PKA activée peut alors phosphoryler la RSPH9, augmentant ainsi son activité. De même, l'épigallocatéchine gallate (EGCG) inhibe les phosphodiestérases, ce qui entraîne également une augmentation des niveaux d'AMPc et une activation ultérieure de la PKA, conduisant à la phosphorylation et à l'activation de la RSPH9.

L'Ionomycine et l'A23187 (Calcimycine) agissent comme des ionophores calciques, augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les protéines kinases dépendant de la calmoduline. Ces kinases ont à leur tour la capacité de phosphoryler et d'activer la RSPH9. Le fluorure de sodium stimule diverses phosphatases et kinases, ce qui peut entraîner la phosphorylation et l'activation de RSPH9. L'acide okadaïque inhibe les protéines phosphatases PP1 et PP2A, ce qui entraîne une phosphorylation accrue des protéines, dont la RSPH9, favorisant ainsi son activation. L'anisomycine active les voies des MAP kinases, ce qui pourrait conduire à l'activation de RSPH9 par la phosphorylation médiée par les kinases en aval. Enfin, l'inhibition de GSK-3 par le chlorure de lithium peut empêcher l'inhibition de RSPH9, favorisant ainsi indirectement son activation par l'absence de phosphorylation inhibitrice.