RNF113B gehört zur Familie der Ringfingerproteine der E3-Ubiquitin-Ligasen, die durch das Vorhandensein einer Zink-Finger-Domäne gekennzeichnet sind, die zwei Zink-Ionen bindet. Das entscheidende Merkmal der RNF-Proteine ist ihre Rolle bei der Vermittlung der Übertragung von Ubiquitin auf bestimmte Substratproteine, ein Prozess, der diese Substrate in der Regel für den proteasomalen Abbau markiert, aber auch ihre Aktivität, ihren Standort oder ihre Wechselwirkungen verändern kann. Der Ubiquitinierungsprozess ist von entscheidender Bedeutung für zahlreiche zelluläre Prozesse, einschließlich der Regulierung des Zellzyklus, der DNA-Reparatur und der Signaltransduktion.
Das RNF113B-Gen kodiert für das RNF113B-Protein, das ein charakteristisches Expressionsmuster und eine biologische Funktion aufweist. Als E3-Ubiquitin-Ligase ist RNF113B an der posttranslationalen Modifikation von Proteinen durch das Ubiquitin-Proteasom-System beteiligt. Dieses System hält die zelluläre Homöostase aufrecht, indem es den Abbau von fehlgefalteten, geschädigten oder überflüssigen Proteinen kontrolliert. Die spezifischen Substrate und molekularen Wirkmechanismen von RNF113B sind nicht so gut charakterisiert wie die einiger anderer Mitglieder der RNF-Familie. Es wird jedoch angenommen, dass RNF113B wie andere E3-Ligasen durch seine enzymatische Aktivität an der komplizierten Regulierung zellulärer Prozesse beteiligt ist. Die Ubiquitinierung von Proteinen durch RNF113B könnte sich auf verschiedene zelluläre Prozesse auswirken, wie z. B. die Stressreaktion, die Reparatur von DNA-Schäden oder die Transkriptionsregulation, indem sie die Stabilität und Funktion wichtiger regulatorischer Proteine beeinflusst.
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