RBM25 Inhibitoren

Gängige RBM25 Inhibitors sind unter underem Pladienolide B CAS 445493-23-2, Isoginkgetin CAS 548-19-6, Madrasin CAS 374913-63-0, Panobinostat CAS 404950-80-7 und MLN 8054 CAS 869363-13-3.

Chemische Inhibitoren von RBM25 wirken, indem sie die Rolle des Proteins beim RNA-Spleißen stören, einem entscheidenden Prozess für die mRNA-Reifung und die Regulierung der Genexpression. Pladienolid B z. B. zielt direkt auf das Spleißosom ab, für das RBM25 unerlässlich ist, was zu einer aberranten mRNA-Verarbeitung und einer funktionellen Hemmung von RBM25 führt. Isoginkgetin, ein weiterer Inhibitor, behindert den Zusammenbau des Spleißosoms und verhindert so die Beteiligung von RBM25 am Spleißprozess. In ähnlicher Weise unterbricht Madrasin die Untereinheit des Spleißfaktors 3B, einen integralen Bestandteil des Spleißosomkomplexes, was zu einer Hemmung der Spleißaktivität von RBM25 führt. Meayamycin verändert die Aktivität des Spleißosoms, was zu einer Hemmung von RBM25 führt, indem es die ordnungsgemäße Funktion des Spleißfaktors verhindert.

Darüber hinaus greifen E7107 und Tetrocarcin A das U2 snRNP bzw. das Spleißosom an, die beide für die Funktion von RBM25 beim Spleißen entscheidend sind, was zu einer indirekten Hemmung von RBM25 führt. Herboxidien, das eine ähnliche Wirkungsweise hat, stört die Funktion des Spleißfaktors und hemmt dadurch die Aktivität von RBM25 bei der mRNA-Verarbeitung. Spliceostatin A bindet an das Spleißosom und hemmt dadurch direkt dessen Aktivität und die Rolle von RBM25 innerhalb dieses Komplexes. Plitidepsin und Silvestrol hemmen die Proteinsynthese in verschiedenen Stadien - Elongation bzw. Initiation. Diese Verringerung der Proteinsynthese schließt die Produktion von Spleißfaktoren wie RBM25 ein und hemmt somit indirekt seine Funktion. Schließlich hemmt Gossypol mehrere Dehydrogenase-Enzyme, was sich auf den Energiezustand der Zellen auswirkt und infolgedessen die Aktivität von Spleißfaktoren, einschließlich RBM25, in der Zelle beeinträchtigt. Jede dieser Chemikalien führt durch ihre Interaktion mit spezifischen Komponenten der Spleißmaschinerie oder damit verbundenen zellulären Prozessen zu einer funktionellen Hemmung von RBM25.