PTPN13LY Inibitori

Gli inibitori comuni della PTPN13LY includono, ma non solo, l'ortovanadato di sodio CAS 13721-39-6, la pramossina cloridrato CAS 637-58-1, il clioquinolo CAS 130-26-7, la suramina di sodio CAS 129-46-4 e il molibdato di sodio CAS 7631-95-0.

La classe di composti noti come inibitori di PTPN13LY, per assunto, comprende una serie di piccole molecole progettate per interferire con l'attività fosfatasica della famiglia delle proteine tirosina fosfatasi. Questi inibitori agiscono mirando al sito catalitico dove avviene la de-fosforilazione. Questo sito catalitico è tipicamente caratterizzato da un residuo conservato di cisteina che svolge un ruolo cruciale nel meccanismo dell'enzima, effettuando un attacco nucleofilo sulla parte fosfatica del substrato. Sono noti gli inibitori che imitano lo stato di transizione del substrato dell'enzima o modificano il residuo di cisteina, rendendo l'enzima inattivo. Questi inibitori sfruttano la sensibilità della cisteina catalitica, legandosi ad essa e impedendo così l'accesso al substrato.

Gli inibitori di PTPN13LY sono stati identificati come inibitori selettivi per alcune PTP, ma possono interagire anche con altre PTP se esiste un'omologia strutturale. Questi inibitori disturbano anche la funzione delle PTP elevando i livelli intracellulari di zinco, che può legarsi all'enzima e inibirne l'attività. Gli inibitori di questa classe sono strutturalmente diversi, il che riflette i vari meccanismi con cui possono interagire con le PTP e inibirle. Si legano al sito attivo o ai siti allosterici, alterano lo stato di ossidazione della cisteina catalitica o imitano lo stato di transizione del substrato fosfotirosina. Gli effetti inibitori di questi composti sono fondamentali per comprendere la regolazione dell'attività delle PTP e il ruolo di questi enzimi nella segnalazione cellulare.