PODNL1 Activateurs

Les activateurs PODNL1 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, la (-)-épinéphrine CAS 51-43-4 et le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9.

PODNL1 peut influencer son activité par le biais de diverses voies biochimiques qui conduisent à son activation fonctionnelle. La forskoline, en stimulant l'adénylate cyclase, entraîne une augmentation des niveaux d'AMPc intracellulaire, qui active à son tour la protéine kinase A (PKA). La PKA activée peut alors phosphoryler PODNL1, favorisant ainsi son activation. De même, l'IBMX inhibe la dégradation de l'AMPc par les phosphodiestérases, ce qui entraîne une activité soutenue de la PKA, puis la phosphorylation et l'activation de la PODNL1. L'épinéphrine et l'isoprotérénol sont tous deux des agonistes adrénergiques qui augmentent également les niveaux d'AMPc, entraînant à nouveau une phosphorylation de PODNL1 médiée par la PKA. Le glucagon suit une voie similaire en se liant à son récepteur, en augmentant la production d'AMPc et en activant la PKA, qui peut alors cibler et phosphoryler la PODNL1, modifiant ainsi son état fonctionnel.

La PMA agit en activant la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler un large éventail de protéines, dont la PODNL1, ce qui peut conduire à son activation. L'anisomycine agit en amont en activant la voie JNK, qui peut renforcer l'expression de protéines capables de phosphoryler et donc d'activer PODNL1. L'acide okadaïque et la caliculine A inhibent les protéines phosphatases 1 et 2A, empêchant la déphosphorylation des protéines, ce qui peut contribuer à maintenir la PODNL1 dans un état activé. Le dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc, contourne les barrières de la membrane cellulaire et active directement la PKA, qui peut phosphoryler et activer la PODNL1. Le Rolipram et le Zaprinast, en tant qu'inhibiteurs de la phosphodiestérase, augmentent les niveaux d'AMPc et renforcent ensuite l'activité de la PKA, qui est susceptible de phosphoryler et d'activer la PODNL1, démontrant la relation complexe entre les molécules de signalisation cellulaire et la régulation de la fonction des protéines.