p38, ein Mitglied der Familie der mitogen-aktivierten Proteinkinasen (MAPK), spielt eine zentrale Rolle bei zellulären Reaktionen auf verschiedene externe Stressoren, wie entzündungsfördernde Zytokine, ultraviolette Strahlung und osmotischen Schock. Diese Kinase ist an einer Vielzahl von zellulären Prozessen beteiligt, darunter Entzündungen, Zelldifferenzierung, Zellwachstum und Apoptose. Nach Aktivierung durch externe Reize kann p38 eine Vielzahl von Substraten phosphorylieren, darunter Transkriptionsfaktoren, Proteinkinasen und andere Signalmoleküle, wodurch deren Aktivitäten moduliert und die zelluläre Reaktion auf Stress beeinflusst werden. Aufgrund seiner zentralen Rolle in vielen zellulären Prozessen ist die Regulierung der p38-Aktivität für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase von entscheidender Bedeutung.
p38-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell dafür entwickelt wurden, die Kinaseaktivität von p38 zu hemmen. Durch Bindung an die ATP-Bindungstasche oder an allosterische Stellen der Kinase verhindern diese Inhibitoren, dass p38 seine Substrate phosphoryliert. Dadurch werden die Signalwege, die p38 nachgeschaltet sind, moduliert, was zu Veränderungen in den zellulären Reaktionen führt, die von dieser Kinase gesteuert werden.
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