Date published: 2025-9-11

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OTTMUSG00000016789 Inibidores

OTTMUSG00000016789 Os inibidores comuns incluem, entre outros, a tricostatina A CAS 58880-19-6, o butirato de sódio CAS 156-54-7, o ácido suberoilanilida hidroxâmico CAS 149647-78-9, o panobinostato CAS 404950-80-7 e o ácido valpróico CAS 99-66-1.

A histona H2A-like 1 desempenha um papel crucial na estrutura e função da cromatina, principalmente através do seu envolvimento na compactação da cromatina e na regulação dos genes. Os inibidores químicos enumerados, todos eles inibidores da histona desacetilase, têm como alvo esta proteína, alterando o seu estado de acetilação, o que, por sua vez, afecta a arquitetura e a função da cromatina. A tricostatina A, por exemplo, impede a remoção de grupos acetil das proteínas histonas, levando a uma estrutura de cromatina relaxada. Este estado relaxado interfere com o funcionamento normal da histona H2A-like 1 na manutenção de uma estrutura de cromatina compacta, que é essencial para a expressão genética regulada. Do mesmo modo, o butirato de sódio, ao inibir a desacetilação, eleva os níveis de histonas acetiladas, incluindo a histona H2A-like 1. Esta alteração muda a estrutura da cromatina, afectando a capacidade da histona H2A-like 1 de controlar a expressão genética através da remodelação da cromatina.

Continuando com outros inibidores, como o vorinostato, o panobinostato e o ácido valpróico, estes produtos químicos também actuam como inibidores da histona desacetilase, levando a um aumento da acetilação da histona H2A-like 1. A consequência desta acetilação elevada é uma conformação mais aberta da cromatina, que é menos propícia ao papel normal da histona H2A-like 1 na organização da cromatina e na regulação dos genes. Inibidores como a Romidepsina e o Belinostat funcionam de forma semelhante, mantendo níveis mais elevados de acetilação nas proteínas histonas, afectando assim a estrutura da cromatina e o papel da histona H2A-like 1 na mesma. O entinostato, a tacedinalina, o quisinostato, o mocetinostato e o givinostato funcionam pelo mesmo mecanismo de inibição da histona desacetilase, o que leva a alterações na estrutura da cromatina através do aumento da acetilação das histonas. Esta alteração na arquitetura da cromatina afecta a funcionalidade da histona H2A-like 1 na remodelação da cromatina e no controlo da expressão genética. O tema consistente entre estes inibidores é a sua capacidade de perturbar a estrutura compacta normal da cromatina, que é crucial para o papel funcional da histona H2A-like 1, inibindo assim a sua capacidade de participar efetivamente na organização da cromatina e na regulação dos genes.

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