Other Substrates

Paxillin (Tyr 181) ist ein zentrales Adaptorprotein, das eine wichtige Rolle bei der zellulären Signalübertragung und der strukturellen Integrität spielt. Die Phosphorylierung an Tyr 181 verbessert seine Interaktion mit anderen Proteinen, insbesondere im Zusammenhang mit der Dynamik der fokalen Adhäsion. Diese Modifikation beeinflusst die Rekrutierung von Signalkomplexen und wirkt sich somit auf die mit der Zellform und -bewegung verbundenen Signalwege aus. Darüber hinaus trägt sie zur Regulierung der Integrin-Signalübertragung bei, was ihre Bedeutung für die Mechanosensorik und die zelluläre Reaktion auf Umweltreize unterstreicht.

Phospholamban (Thr 17) ist ein wichtiges regulatorisches Protein, das die Kalziumverarbeitung in Herzmuskelzellen steuert. Die Phosphorylierung an Thr 17 verändert seine Konformation, wodurch seine Interaktion mit der Kalzium-ATPase des sarkoplasmatischen Retikulums (SERCA) verstärkt wird. Diese Modifikation beschleunigt die Kalziumwiederaufnahme und beeinflusst die Kontraktilität und Entspannung des Herzens. Das dynamische Zusammenspiel zwischen Phospholamban und SERCA ist für die Aufrechterhaltung der Kalziumhomöostase von entscheidender Bedeutung und wirkt sich auf die Herzfunktion und den Herzrhythmus aus.

Die PI-3-Kinase p85α (Tyr 508) dient als zentrales Adaptorprotein in zellulären Signalwegen, insbesondere bei der Regulierung des Lipidstoffwechsels und des Zellwachstums. Die Phosphorylierung an Tyr 508 erhöht seine Bindungsaffinität zu den katalytischen Untereinheiten von p110 und erleichtert die Aktivierung der Phosphoinositid-3-Kinase (PI3K)-Signalübertragung. Diese Interaktion ist entscheidend für die nachgeschalteten Wirkungen auf die Akt-Signalgebung und beeinflusst die zellulären Reaktionen auf Wachstumsfaktoren und Stress. Seine Rolle bei der Modulation dieser Signalwege unterstreicht seine Bedeutung für die zelluläre Homöostase und Stoffwechselregulierung.

PKC δ (Thr 507) ist eine Serin/Threonin-Kinase, die bei der Regulierung zellulärer Reaktionen auf oxidativen Stress und Entzündungen von zentraler Bedeutung ist. Die Phosphorylierung an Thr 507 moduliert ihre Aktivität und erleichtert die Interaktion mit verschiedenen Substraten, die verschiedene Signalwege beeinflussen. Diese Modifikation kann die Fähigkeit der Kinase zur Phosphorylierung von Zielproteinen verbessern und dadurch zelluläre Prozesse wie Migration und Überleben beeinflussen. Die einzigartigen Konformationsänderungen, die durch diese Phosphorylierung hervorgerufen werden, wirken sich auch auf ihre Lokalisierung und Interaktion mit anderen Signalmolekülen aus.

PKC ε (Ser 729) ist eine Serin/Threonin-Kinase, die eine entscheidende Rolle in verschiedenen Signalkaskaden spielt, insbesondere als Reaktion auf Stress und Wachstumsfaktoren. Die Phosphorylierung an Ser 729 steigert ihre enzymatische Aktivität und fördert die Interaktion mit spezifischen Substraten, wodurch nachgeschaltete Signalwege beeinflusst werden. Diese Modifikation kann die Zelldynamik, einschließlich Apoptose und Differenzierung, verändern, indem sie Protein-Protein-Interaktionen moduliert und die Lokalisierung von Signalkomplexen innerhalb der Zelle beeinflusst.

PKR (Thr 446) ist ein wichtiger Akteur bei der zellulären Signalübertragung, insbesondere als Reaktion auf Stressreize. Die Phosphorylierung an Thr 446 erhöht die Affinität des Enzyms für spezifische Substrate, was zu verschiedenen nachgeschalteten Effekten führt. Diese Modifikation verändert die Konformation des Enzyms und fördert einzigartige Interaktionen, die verschiedene Signalkaskaden modulieren können. Darüber hinaus ermöglichen die kinetischen Eigenschaften von PKR eine schnelle Aktivierung und Deaktivierung, was eine präzise Kontrolle der zellulären Reaktionen auf Umweltveränderungen ermöglicht.

PKR (Thr 451) weist einzigartige Eigenschaften als Säurehalogenid auf, insbesondere was seine Reaktivität mit Nukleophilen betrifft. Die Anwesenheit des Halogens erhöht die Elektrophilie und erleichtert schnelle Acylierungsreaktionen. Seine ausgeprägten sterischen und elektronischen Eigenschaften beeinflussen die Reaktionskinetik und ermöglichen selektive Substratwechselwirkungen. Darüber hinaus trägt die Fähigkeit von PKR, stabile Zwischenprodukte zu bilden, zu seiner Rolle in verschiedenen Synthesewegen bei, was seine Vielseitigkeit bei chemischen Umwandlungen unterstreicht.

Plasminogen (Ser 578) ist für seine Rolle im fibrinolytischen Weg bekannt, wo es in Plasmin umgewandelt wird. Diese Umwandlung wird durch spezifische proteolytische Enzyme erleichtert, was seine einzigartigen molekularen Interaktionen hervorhebt. Das Vorhandensein von Serin an Position 578 spielt eine entscheidende Rolle für die Substratspezifität und Bindungsaffinität. Darüber hinaus kann Plasminogen aufgrund seiner Konformationsflexibilität mit verschiedenen Proteinen interagieren, was seine Aktivierungskinetik und die nachgeschalteten Effekte in zellulären Prozessen beeinflusst.

PP2A (Tyr 307) ist eine zentrale Serin/Threonin-Phosphatase, die an verschiedenen Signalwegen beteiligt ist. Ihre einzigartige Interaktion mit regulatorischen Untereinheiten moduliert die Substratspezifität und beeinflusst zelluläre Prozesse wie Zellwachstum und Apoptose. Der Phosphorylierungszustand an Tyr 307 ist entscheidend für seine Aktivität und wirkt sich auf die Konformation und Stabilität des Enzyms aus. Diese dynamische Regulierung ermöglicht es PP2A, an komplizierten Rückkopplungsschleifen teilzunehmen, die sich auf verschiedene zelluläre Reaktionen auswirken und die Homöostase aufrechterhalten.

PRK2 (Thr 816) ist eine Serin/Threonin-Kinase, die eine entscheidende Rolle in zellulären Signalnetzwerken spielt. Ihre Phosphorylierung an Thr 816 erhöht die Substrataffinität und verändert die Interaktionsdynamik mit nachgeschalteten Effektoren. Diese Modifikation beeinflusst verschiedene Signalwege, darunter die Stressreaktion und die Zellmigration. Das Enzym weist eine ausgeprägte Reaktionskinetik auf, die durch eine schnelle Aktivierung und einen einzigartigen Regulationsmechanismus gekennzeichnet ist, der seine Aktivität als Reaktion auf zelluläre Stimuli fein abstimmt.