Inhibiteurs Neuraminidase, from C. perfringens

Les inhibiteurs courants de la neuraminidase de C. perfringens comprennent, sans s'y limiter, le phosphate d'oseltamivir CAS 204255-11-8, le zanamivir CAS 139110-80-8, le peramivir, le laninamivir et l'acide N-acétyl-2,3-déhydro-2-désoxyneuraminique CAS 24967-27-9.

Les inhibiteurs chimiques de la neuraminidase de Clostridium perfringens comprennent une série de composés qui ciblent le site actif de l'enzyme, crucial pour sa fonction de clivage des résidus d'acide sialique. L'oseltamivir imite l'état de transition du substrat de l'acide sialique de la neuraminidase, bloquant ainsi la capacité de l'enzyme à traiter et à libérer les virions descendants. Le zanamivir, dont l'action est similaire, ressemble structurellement à l'état de transition lors du clivage de l'acide sialique, empêchant ainsi l'enzyme de jouer son rôle. Le peramivir et le laninamivir interagissent tous deux avec le site actif de la neuraminidase. Le péramivir imite la structure de l'acide sialique dans son état clivé pour entraver la fonction de l'enzyme, tandis que le laninamivir se lie au site actif, réduisant son activité et empêchant la libération de particules virales.

En outre, le DANA, un analogue de l'acide sialique, exerce ses effets inhibiteurs en occupant le site actif de la neuraminidase, empêchant le clivage des résidus d'acide sialique des glycoprotéines ou glycolipides de l'hôte. Le métabolite actif de l'oseltamivir, le carboxylate d'oseltamivir, s'engage dans le site actif de la neuraminidase pour bloquer sa fonction. La siastatine B et l'acide fluorosialique inhibent également la neuraminidase en se liant à son site actif; la siastatine B bloque le clivage des liaisons glycosidiques des acides sialiques, tandis que l'acide fluorosialique, un autre analogue de l'acide sialique, empêche l'activité de l'enzyme en occupant le site actif. Le pentagalloyl glucose se lie à la neuraminidase, induisant des changements de conformation qui entraînent la perte de l'activité enzymatique, inhibant ainsi la libération et la propagation des composants bactériens. Chacun de ces produits chimiques cible sélectivement la neuraminidase et inhibe efficacement sa fonction en s'engageant directement dans le site actif de l'enzyme et en imitant ou en bloquant son substrat naturel, l'acide sialique.