MC-CPA-Aktivatoren umfassen eine Reihe von chemischen Verbindungen, die über verschiedene Signalwege die Aktivität von MC-CPA steigern. Forskolin erhöht den Spiegel von zyklischem AMP (cAMP) durch Aktivierung der Adenylylzyklase und fördert so die MC-CPA-Aktivität über die cAMP-abhängige Proteinkinase A (PKA). PKA phosphoryliert verschiedene Proteine, zu denen auch Regulatoren von MC-CPA gehören können, was zu dessen verstärkter Aktivität führt. PMA wirkt durch die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC), die bekanntermaßen Substrate phosphoryliert, die Teil der MC-CPA-Aktivierungskaskade sein könnten, wodurch die funktionelle Leistung von MC-CPA verstärkt wird. Darüber hinaus kann Sphingosin-1-phosphat über seine Rezeptoren Signalereignisse auslösen, die in der Aktivierung von MC-CPA gipfeln, während Epigallocatechingallat (EGCG) und die PI3K-Inhibitoren LY294002 und Wortmannin durch Hemmung von Kinasen wirken, die andernfalls MC-CPA-Signalwege unterdrücken, und dadurch indirekt seine Aktivität verstärken.
Darüber hinaus wird angenommen, dass die Modulation des MAPK-Signalwegs durch SB203580 und U0126 die Aktivierung von MC-CPA begünstigt, indem sie die Phosphorylierungsmuster von interagierenden Proteinen verändert. A23187 aktiviert durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziums kalziumabhängige Signalmechanismen, die die MC-CPA-Aktivität unterstützen. Genistein verringert durch seine Hemmung von Tyrosinkinasen die konkurrierende Phosphorylierung, was möglicherweise eine bevorzugte Aktivierung von Signalwegen ermöglicht, an denen MC-CPA beteiligt ist. Staurosporin kann trotz seines breiten Kinase-Hemmungsprofils hemmende Beschränkungen für MC-CPA vorzugsweise aufheben, während Thapsigargin das intrazelluläre Kalzium erhöht und so Signalkaskaden auslöst, die zur Aktivierung von MC-CPA führen.
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