MBLAC1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de MBLAC1 incluyen, entre otros, el acetato de plomo (II) CAS 301-04-2, el cloruro de cadmio anhidro CAS 10108-64-2, el zinc CAS 7440-66-6, el sulfato de cobre (II) CAS 7758-98-7 y las perlas de cloruro de manganeso (II) CAS 7773-01-5.

Los inhibidores químicos de MBLAC1 actúan a través de diversas interacciones con el sitio activo de la proteína y los iones metálicos esenciales, alterando su funcionamiento normal. El acetato de plomo inhibe la MBLAC1 al dirigirse al sitio de unión del metal, que es fundamental para la acción catalítica de la enzima. Esta unión impide que se produzca la actividad enzimática necesaria. Del mismo modo, el cloruro de mercurio (II) interactúa con los grupos tiol presentes en el sitio activo de MBLAC1, induciendo cambios conformacionales que conducen a una disminución de la actividad enzimática. El modo de inhibición del cloruro de cadmio es a través del desplazamiento del ion zinc, un cofactor esencial para la función metalobeta-lactamasa de MBLAC1, obstaculizando así directamente la actividad de la enzima. El sulfato de cinc puede provocar una sobrecarga de iones de cinc, causando la mismetalación de MBLAC1 y la consiguiente inhibición.

Además de éstos, el sulfato de cobre (II) y el nitrato de plata ejercen su efecto inhibidor sobre MBLAC1 uniéndose al sitio activo de la enzima, perturbando así el mecanismo catalítico dependiente del zinc y provocando la inactivación de la enzima, respectivamente. El cloruro de manganeso(II) y el cloruro de cobalto(II) inhiben la MBLAC1 sustituyendo al ion catalítico zinc, alterando la estructura de la enzima y perjudicando la unión de sustratos y la catálisis. El arsenito de sodio forma complejos trivalentes estables con ditioles vicinales en MBLAC1, lo que interfiere con la función de la enzima. El cloruro de níquel(II) también se une al sitio activo de MBLAC1, sustituyendo al ion zinc e impidiendo la actividad enzimática normal. El cloruro de cromo (III) y el cloruro de bismuto (III) inhiben la MBLAC1 al unirse al sitio activo e interactuar con grupos tiol esenciales, respectivamente, lo que provoca alteraciones en la estructura de la enzima y reduce la accesibilidad del sustrato, lo que impide la actividad catalítica de la MBLAC1.