Mast Cell Protease Inibidores

Os inibidores comuns da protease dos mastócitos incluem, entre outros, o mesilato de gabexato CAS 56974-61-9, o mesilato de nafamostato CAS 82956-11-4, a benzamidina CAS 618-39-3, a aprotinina CAS 9087-70-1 e a quimostatina CAS 9076-44-2.

Os inibidores químicos da Mast Cell Protease abrangem uma variedade de compostos que interferem diretamente com a atividade enzimática da proteína. O Mesilato de Gabexato e o Mesilato de Nafamostato, ambos inibidores sintéticos da serina protease, inibem a Mast Cell Protease ligando-se ao local ativo da enzima, o que bloqueia o acesso ao substrato e, consequentemente, interrompe a sua função proteolítica. Este modo de inibição é também utilizado pela benzamidina, um inibidor que compete com os substratos naturais na ligação ao local ativo, impedindo assim a capacidade da protease para processar os substratos. A aprotinina, embora seja uma proteína pequena, funciona de forma semelhante, formando complexos estáveis com a Mast Cell Protease, o que resulta na inibição da atividade enzimática da proteína. De forma comparável, a Quimostatina, um aldeído peptídico, forma uma ligação covalente com o resíduo de serina no local ativo da Mast Cell Protease, levando à inativação da enzima.

Além destes, o Marimastat, que visa principalmente as metaloproteinases da matriz, pode interagir com o local ativo da Mast Cell Protease e inibir a sua atividade. Embora a Pepstatina A seja um inibidor da protease aspártica, pode envolver a Mast Cell Protease ligando-se a domínios semelhantes, reduzindo assim a sua atividade. O inibidor irreversível E-64 funciona através da ligação covalente ao local ativo dos resíduos de cisteína, um mecanismo que pode estender-se à inibição da Mast Cell Protease. O AEBSF, outro inibidor irreversível, modifica a serina do sítio ativo da Mast Cell Protease, levando à cessação da sua atividade proteolítica. Do mesmo modo, o Mesilato de Camostat forma um complexo estável com a Mast Cell Protease, inibindo diretamente a sua função. O ácido tranexâmico, um agente antifibrinolítico, inibe as proteases bloqueando os locais de ligação à lisina, o que pode obstruir a atividade da Mast Cell Protease. Por último, a Leupeptina, um inibidor reversível das serina e cisteína proteases, exerce o seu efeito inibidor ligando-se ao local ativo da Mast Cell Protease, impedindo-a de se ligar aos seus substratos e de desempenhar o seu papel proteolítico. Cada um destes produtos químicos interage com a Mast Cell Protease de uma forma que leva à inibição das suas capacidades proteolíticas, sublinhando o impacto direto que estes compostos têm na funcionalidade da proteína.