Inhibiteurs Mast Cell Protease

Les inhibiteurs courants de la protéase des mastocytes comprennent, sans s'y limiter, le Gabexate mesylate CAS 56974-61-9, le Nafamostat mesylate CAS 82956-11-4, la Benzamidine CAS 618-39-3, l'Aprotinine CAS 9087-70-1 et la Chymostatine CAS 9076-44-2.

Les inhibiteurs chimiques de la protéase mastocytaire englobent une variété de composés qui interfèrent directement avec l'activité enzymatique de la protéine. Le Gabexate Mesilate et le Nafamostat Mesilate, deux inhibiteurs synthétiques de la protéase à sérine, inhibent la protéase des mastocytes en se liant au site actif de l'enzyme, ce qui bloque l'accès au substrat et interrompt par conséquent sa fonction protéolytique. Ce mode d'inhibition est également utilisé par la benzamidine, un inhibiteur qui entre en compétition avec les substrats naturels pour se lier au site actif, entravant ainsi la capacité de la protéase à traiter les substrats. L'aprotinine, bien qu'il s'agisse d'une petite protéine, fonctionne de manière similaire en formant des complexes stables avec la protéase des mastocytes, ce qui entraîne l'inhibition de l'activité enzymatique de la protéine. De manière comparable, la chymostatine, un aldéhyde peptidique, forme une liaison covalente avec le résidu sérine dans le site actif de la protéase mastocytaire, ce qui entraîne l'inactivation de l'enzyme.

En outre, le Marimastat, qui cible principalement les métalloprotéinases matricielles, peut interagir avec le site actif de la protéase des mastocytes et inhiber son activité. Bien que la Pepstatine A soit un inhibiteur de protéase aspartique, elle peut engager la protéase des cellules de Mast en se liant à des domaines similaires, réduisant ainsi son activité. L'inhibiteur irréversible E-64 agit en se liant de manière covalente au site actif des résidus de cystéine, un mécanisme qui peut s'étendre à l'inhibition de la protéase des mastocytes. L'AEBSF, un autre inhibiteur irréversible, modifie la sérine du site actif de la protéase des mastocytes, ce qui entraîne l'arrêt de son activité protéolytique. De même, le mésilate de camostat forme un complexe stable avec la protéase mastocytaire, inhibant directement sa fonction. L'acide tranexamique, un agent antifibrinolytique, inhibe les protéases en bloquant les sites de liaison de la lysine, ce qui peut entraver l'activité de la protéase mastocytaire. Enfin, la leupeptine, un inhibiteur réversible des protéases à sérine et à cystéine, exerce son effet inhibiteur en se liant au site actif de la protéase des mastocytes, l'empêchant de s'engager avec ses substrats et de jouer son rôle protéolytique. Chacun de ces produits chimiques interagit avec la protéase mastocytaire d'une manière qui conduit à l'inhibition de ses capacités protéolytiques, soulignant l'impact direct de ces composés sur la fonctionnalité de la protéine.