LOC90826-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die in spezifische zelluläre Signalwege eingreifen und diese verstärken, was zur Aktivierung von LOC90826 führen kann. Forskolin, Isoproterenol und Dibutyryl cAMP bewirken alle eine Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels, eines zweiten Botenstoffs, der die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA phosphoryliert dann verschiedene nachgeschaltete Ziele, darunter möglicherweise auch LOC90826, wenn es auf die cAMP-vermittelte Signalübertragung anspricht. Diese Phosphorylierungskaskade kann somit die funktionelle Aktivität von LOC90826 verstärken. In ähnlicher Weise wirken Ionomycin und A23187 als Kalzium-Ionophore und erhöhen die intrazelluläre Kalziumkonzentration, die kalziumempfindliche Proteine und Signalwege aktivieren kann. Wenn LOC90826 durch kalziumabhängige Signale moduliert wird, würden diese Verbindungen dazu dienen, seine Aktivität hochzuregulieren.
Aktivatoren der Cyclin-abhängigen Kinase 2 (CDK2) sind eine Reihe von Verbindungen, die mit der Zellzyklusmaschinerie interagieren und die Kinaseaktivität von CDK2 verstärken. Cyclin A2 und Cyclin E1 binden direkt an CDK2 und bilden Komplexe, die für den Übergang in die S-Phase bzw. für die Einleitung der DNA-Replikation entscheidend sind. Diese Cycline lösen Konformationsänderungen in CDK2 aus, die dessen Fähigkeit zur Substratphosphorylierung erhöhen. In ähnlicher Weise können Verbindungen wie Roscovitin, Olomoucin, Purvalanol A und Flavopiridol, obwohl sie ursprünglich als Inhibitoren charakterisiert wurden, in bestimmten Konzentrationen paradoxerweise CDK2 aktivieren. Sie tun dies, indem sie hemmende ATP-Analoga verdrängen oder die Assoziation hemmender Proteine mit CDK2 verhindern und dadurch indirekt die Phosphorylierung seiner Zielproteine, die für die Progression des Zellzyklus wesentlich sind, verstärken.
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