La forskolina agisce direttamente sull'adenilil ciclasi, determinando un aumento dei livelli di cAMP che attiva la PKA. La PKA fosforila quindi varie proteine, alterandone potenzialmente la funzione. Analogamente, gli esteri di forbolo come il PMA attivano la PKC, che a sua volta può fosforilare una moltitudine di proteine in diverse vie, influenzandone l'attività. La ionomicina, aumentando il calcio intracellulare, può attivare numerose proteine calcio-dipendenti, mentre l'ortovanadato di sodio mantiene le proteine in uno stato fosforilato inibendo le tirosin-fosfatasi, influenzando così le proteine regolate dalla fosforilazione sui residui di tirosina.
L'isoproterenolo agisce sui recettori beta-adrenergici, determinando un aumento del cAMP intracellulare e la successiva attivazione della PKA. L'acido retinoico si lega e attiva i recettori nucleari che modulano l'espressione genica, influenzando così l'attività di varie proteine. Gli analoghi del cAMP, come l'8-bromo-cAMP e il dibutirril-cAMP, attivano la PKA, portando a cambiamenti nell'attività delle proteine attraverso la fosforilazione. L'EGCG ha la capacità di modulare varie vie di segnalazione, alterando potenzialmente l'attività delle proteine attraverso modifiche dei modelli di fosforilazione. Inibitori come LY294002 e SB203580, prendendo di mira chinasi chiave come PI3K e p38 MAP chinasi rispettivamente, possono portare alla modulazione dell'attività proteica all'interno delle rispettive vie, dimostrando che anche gli inibitori possono servire come attivatori indiretti attraverso la complessa interazione delle reti di segnalazione cellulare.
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